窒素化合物。 トピック:有機物

ニトロ化合物。 ニトロ化合物は有機物質と呼ばれ、その分子は炭素原子にニトロ基(NO 2)を含んでいます。

それらは、水素原子をニトロ基で置き換えることによって得られる炭化水素の誘導体と見なすことができます。 ニトロ基の数に応じて、それらは区別します モノ、ジ、およびポリニトロ化合物。

ニトロ化合物の名前 接頭辞を追加して元の炭化水素の名前から生成されます ニトロ-:

これらの化合物の一般式はR-NO2です。

有機物へのニトロ基の導入は、 ニトロ化。実行できます 違う方法.芳香族化合物のニトロ化は、濃硝酸と硫酸の混合物の作用下で簡単に実行できます(最初はニトロ化剤、2番目は水除去剤です)。

トリニトロトルエンは爆発物としてよく知られています。 爆発時にのみ爆発します。 爆発することなく煙のような炎で燃えます。

飽和炭化水素のニトロ化は、加熱および高圧下で炭化水素に希硝酸を作用させることによって行われます。 (M.I.コノ​​バロフの反応):

ニトロ化合物は、ハロゲン化アルキルを亜硝酸銀と反応させることによっても調製されることがよくあります。

ニトロ化合物を還元すると、アミンが形成されます。

窒素含有複素環式化合物。 複素環式化合物は、分子内に環(サイクル)を含む有機化合物であり、その形成には、炭素原子に加えて、他の元素の原子も関与します。

複素環を構成する他の元素の原子は呼ばれます ヘテロ原子。 最も一般的な複素環は、窒素、酸素、硫黄のヘテロ原子ですが、 少なくとも2つの原子価を有する多種多様な元素を有する複素環式化合物が存在し得る。

複素環式化合物は、サイクル内に3、4、5、6またはそれ以上の原子を持つことができます。 でも 最高値持ってる 5員および6員複素環。 これらのサイクルは、一連の炭素環式化合物と同様に、最も簡単に形成され、最大の強度によって区別されます。 複素環は、1つ、2つ、またはそれ以上のヘテロ原子を含み得る。

多くの複素環式化合物では、環の結合の電子構造は芳香族化合物の場合と同じです。 したがって、典型的な複素環式化合物は、従来、二重結合と単結合が交互に含まれる式だけでなく、p電子の共役が式に内接する円で示される式でも表されます。

複素環の場合、通常は経験的な名前が使用されます。

5員複素環

6員複素環

非常に重要なのは、ベンゼン環またはプリンなどの別の複素環と融合した複素環です。

6員複素環。 ピリジンC5H 5 N -1つの窒素原子を持つ最も単純な6員芳香族複素環。 これは、1つのCH基が窒素原子に置き換えられたベンゼンの類似体と見なすことができます。

ピリジンは無色の液体で、水よりわずかに軽く、特徴的な不快な臭いがあります。 任意の比率で水と混和します。 ピリジンとその同族体はコールタールから分離されています。 実験室の条件下では、ピリジンは青酸とアセチレンから合成できます。

化学的特性 ピリジンは、6つのp電子と非共有電子対を持つ窒素原子を含む芳香族系の存在によって決定されます。

1. 基本的なプロパティ。ピリジンは脂肪族アミンよりも弱い塩基です。 その水溶液はリトマスを染色します 青い色:

ピリジンが強酸と反応すると、ピリジニウム塩が形成されます。

2. 芳香族特性。ベンゼンのように、ピリジンは反応します 求電子置換、ただし、これらの反応でのその活性は、窒素原子の電気陰性度が高いため、ベンゼンの活性よりも低くなります。 300でのピリジン硝酸塩 ° 低出力の場合:

親電子置換反応の窒素原子は、第2種の置換基として機能します。したがって、求電子置換は メタ-位置。

ベンゼンとは異なり ピリジンは反応することができます 求核置換、窒素原子は芳香族系から電子密度を引き出すので、 オルソパラ-窒素原子に対する相対的な位置は電子が枯渇しています。 したがって、ピリジンはナトリウムアミドと反応して混合物を形成することができます オルソ-ペア-ファンプリジン (チチバビン反応):

ピリジン水素化芳香族系が崩壊して形成されます ピペリジン、これは環状第二級アミンであり、ピリジンよりもはるかに強い塩基です。

ピリミジンC4H 4 N 2 --2つの窒素原子を持つ6員複素環。 これは、2つのCH基が窒素原子に置き換えられたベンゼンの類似体と見なすことができます。

環に2つの電気陰性窒素原子が存在するため、ピリミジンはピリジンよりも求電子置換反応での活性がさらに低くなります。その基本的な特性も、ピリジンの特性ほど顕著ではありません。

ピリミジンの主な意味それはピリミジン塩基のクラスの祖先であるということです。

ピリミジン塩基はピリミジンの誘導体であり、その残基は核酸の一部です:ウラシル、チミン、シトシン。

これらの各拠点は、2つの形式で存在できます。 遊離状態では、塩基は芳香族の形で存在し、NHの形で核酸の組成に含まれています。

5員環の化合物。 ピロールC4H 4 NH -1つの窒素原子を持つ5員複素環。

芳香族系には6つのp電子が含まれています(4つの炭素原子からそれぞれ1つ、窒素原子からの電子対)。 ピリジンとは異なり、ピロールの窒素原子の電子対は芳香族系の一部であるため、 ピロールは実質的に基本的な特性を欠いています。

ピロールは、クロロホルムに似た臭いのある無色の液体です。 ピロールは水にわずかに溶けます(< 6%), но растворим в органических растворителях. На воздухе быстро окисляется и темнеет.

ピロールは受け取る アセチレンとアンモニアの凝縮:

または他のヘテロ原子との5員環のアンモノリシス (ユリエフの反応):

強鉱酸は芳香族系から窒素原子の電子対を引き抜くことができますが、芳香族性は破壊され、ピロールは不安定な化合物に変換され、すぐに重合します。 酸性環境におけるピロールの不安定性は、 アシドフォビア.

ピロールは非常に弱い酸の特性を示します。 それはカリウムと反応してピロール-カリウムを形成します:

芳香族化合物としてのピロールは、主にα-炭素原子(窒素原子に隣接)で発生する求電子置換反応を起こしやすいです。

ピロールが水素化されると、ピロリジンが形成されます。これは、主な特性を示す環状第二級アミンです。

プリン -2つの関節サイクルを含む複素環:ピリジンとイミダゾール:

プリンの芳香族系には、10個のp電子(二重結合の8個の電子とピロール窒素原子の2個の電子)が含まれています。 プリンは両性化合物です。 プリンの弱い塩基性は6員環の窒素原子に関連しており、弱い酸性特性は5員環のNH基に関連しています。

プリンの主な重要性は、それがプリン塩基のクラスの祖先であるということです。

プリン塩基はプリンの誘導体であり、その残りは核酸の一部です:アデニン、グアニン。

核酸。 核酸は、生体内の遺伝情報の保存と伝達に大きな役割を果たす天然高分子化合物(ポリヌクレオチド)です。 核酸の分子量は、数十万から数百億まで変化する可能性があります。 それらは19世紀には早くも細胞核から発見され、分離されましたが、 生物学的役割 20世紀の後半にのみ発見されました。

核酸の構造は、それらの加水分解の生成物を分析することによって確立することができます。 核酸の完全な加水分解により、ピリミジンとプリン塩基の混合物、単糖(b-リボースまたはb-デオキシリボース)およびリン酸が形成されます。 これは、核酸がこれらの物質の断片から構築されていることを意味します。

核酸の部分的な加水分解により、混合物が形成されます ヌクレオチドその分子は、リン酸、単糖(リボースまたはデオキシリボース)および窒素塩基(プリンまたはピリミジン)の残基から構築されています。 リン酸残基は単糖の3番目または5番目の炭素原子に結合しており、塩基残基は単糖の最初の炭素原子に結合しています。 一般的なヌクレオチド式:

ここで、X = OH for リボヌクレオチド、リボースに基づいて構築され、X \ u003d \ u003d H for デオキシリボヌクレオチド、デオキシリボースに基づいています。 窒素塩基の種類に応じて、プリンヌクレオチドとピリミジンヌクレオチドが区別されます。

ヌクレオチドは、核酸の主要な構造単位であり、それらの単量体のつながりです。 リボヌクレオチドで構成されている核酸は、 リボ核酸(RNA)。デオキシリボヌクレオチドからなる核酸は、 デオキシリボ核酸(DNA)。分子の組成 RNA塩基を含むヌクレオチド アデニン、グアニン、 シトシンとウラシル。分子の組成 DNAを含むヌクレオチドを含む アデニン、グアニン、シトシン、チミン。 1文字の略語は、塩基を示すために使用されます:アデニン-A、グアニン-G、チミン-T、シトシン-C、ウラシル-U。

DNAとRNAの特性は、ポリヌクレオチド鎖の塩基配列と鎖の空間構造によって決まります。 塩基配列には遺伝情報が含まれており、単糖とリン酸の残基が構造的な役割を果たしています(担体、塩基)。

ヌクレオチドの部分的な加水分解により、リン酸残基が切断され、 ヌクレオシド、その分子は、単糖残基(リボースまたはデオキシリボース)に関連するプリンまたはピリミジン塩基の残基からなる。 主なプリンおよびピリミジンヌクレオシドの構造式:

プリンヌクレオシド:

ピリミジンヌクレオシド:

DNAおよびRNA分子では、単糖の3番目と5番目の炭素原子でリン酸残基とヒドロキシル基の間にエステル結合が形成されるため、個々のヌクレオチドが単一のポリマー鎖に結合されます。

空間構造 DNAとRNAのポリヌクレオチド鎖はX線回折分析によって決定されました。 20世紀の生化学における最大の発見の1つ。 1953年にJ.ワトソンとF.クリックによって提案されたDNAの二本鎖構造のモデルであることが判明しました。 このモデルによると、DNA分子は二重らせんであり、ねじれた2つのポリヌクレオチド鎖で構成されています。 反対側共通の軸の周り。 プリンおよびピリミジン塩基はらせんの内側にあり、リン酸およびデオキシリボース残基は外側にあります。 2つのらせんは、塩基対間の水素結合によって結合されています。 DNAの最も重要な特性は、結合の形成における選択性です。 (相補性)。塩基と二重らせんのサイズは、チミン(T)がアデニン(A)とのみ水素結合を形成し、シトシン(C)がグアニン(G)とのみ水素結合を形成するように自然界で選択されます。

したがって、DNA分子の2本の鎖は互いに相補的です。 ヘリックスの1つにあるヌクレオチドの配列は、他のヘリックスにあるヌクレオチドの配列を一意に決定します。

水素結合によって連結された塩基の各ペアでは、塩基の1つはプリンであり、もう1つはピリミジンです。 したがって、DNA分子のプリン塩基残基の総数はピリミジン塩基残基の数に等しくなります。

DNAポリヌクレオチド鎖の長さは事実上無制限です。 二重らせんの塩基対の数は、最も単純なウイルスの数千からヒトの数億までさまざまです。

DNAとは異なり、RNA分子は単一のポリヌクレオチド鎖で構成されています。 鎖のヌクレオチド数は75から数千の範囲であり、RNAの分子量は2500から数百万の範囲である可能性があります。 RNAポリヌクレオチド鎖は厳密に定義された構造を持っていません。

核酸の生物学的役割。 DNAは生物の主要な分子です。 世代から世代へと受け継がれる遺伝情報を保存します。 DNA分子では、体のすべてのタンパク質の組成がコード化された形式で記録されます。 タンパク質の一部である各アミノ酸は、DNAに独自のコード、つまり特定の核酸塩基の配列を持っています。

DNAにはすべての遺伝情報が含まれていますが、タンパク質の合成には直接関与していません。 DNAとタンパク質合成部位の間の仲介役の役割はRNAによって実行されます。遺伝子情報に基づくタンパク質合成のプロセスは、2つの主要な段階に概略的に分けることができます:情報の読み取り (文字起こし)とタンパク質合成 (ブロードキャスト)。

細胞には、異なる機能を実行する3種類のRNAが含まれています。

1. 情報、またはマトリックス。 RNA(mRNAで表されます)染色体に含まれるDNAからリボソームに遺伝子情報を読み取って転送します。リボソームでは、厳密に定義されたアミノ酸配列でタンパク質が合成されます。

2. RNAを転送する(tRNA)はアミノ酸をリボソームに運び、そこでmRNAが設定する特定の配列のペプチド結合によって接続されます。

3. リボソームRNA(rRNA)リボソームでのタンパク質合成に直接関与しています。 リボソームは、4つのrRNAと数十のタンパク質からなる複雑な超分子構造です。。 実際、リボソームはタンパク質を生産するための工場です。

すべてのタイプのRNAはDNA二重らせん上で合成されます。

mRNAの塩基配列は、タンパク質のアミノ酸配列を制御する遺伝暗号です。 それは1961年から1966年に解読されました。 遺伝暗号の注目すべき特徴は それはすべての生物にとって普遍的です。異なるRNA(ヒトまたはウイルスRNA)の同じ塩基は、同じアミノ酸に対応します。 各アミノ酸には、3つの塩基の独自の配列があります。 コドン。一部のアミノ酸は、複数のコドンによってコードされています。 したがって、ロイシン、セリン、およびアルギニンは、6つのコドン、5つのアミノ酸(4つのコドン)、イソロイシン(3つのコドン)、9つのアミノ酸(2つのコドン)、およびメチオニンとトリプトファン(それぞれ1つ)に対応します。 3つのコドンはポリペプチド鎖の合成を停止するシグナルであり、終止コドンと呼ばれます。

アミン。 アミンは、1つまたは複数の水素原子が炭化水素ラジカルに置き換えられたアンモニアの誘導体と見なすことができる有機化合物です。

ラジカルの性質に応じて、アミンは脂肪族(限定的および不飽和)、脂環式、芳香族、複素環式にすることができます。 それらはに細分されます 一次、二次、三次ラジカルに置き換えられる水素原子の数によって異なります。

+ Cl-タイプの第四級アンモニウム塩は、無機アンモニウム塩の有機類似体です。

第一級アミンの名前 通常、対応する炭化水素の名前から生成され、接頭辞が追加されます アミノ またはエンディング -アミン . 二級および三級アミンの名前 ほとんどの場合、それらは合理的な命名法の原則に従って形成され、化合物に存在するラジカルをリストします。

主要な R-NH 2:CH 3-NH2-メチルアミン; C 6 H 5-NH2-フェニルアミン;

二次 R-NH-R ":(CH 2)NH-ジメチルアミン; C 6 H 5-NH-CH3-メチルフェニルアミン;

三次 R-N(R ")-R":(CH 3)3H-トリメチルアミン; (C 6 H 5)3N-トリフェニルアミン。

レシート。 1。 ハロゲン化アルキルを加圧下のアンモニアは、アンモニアの連続的なアルキル化を引き起こし、塩基の作用によって脱ハロゲン化水素される第一級、第二級、および第三級アミンの塩の混合物を形成します。

2. 芳香族アミンニトロ化合物の還元によって得られる:

酸性環境では亜鉛または鉄、アルカリ性環境ではアルミニウムを還元に使用できます。

3. 低級アミンアルコールとアンモニアの混合物を触媒の表面に通すことによって得られます。

物理的特性。通常の条件下で最も単純な脂肪族アミンは、低沸点で刺激臭のある気体または液体です。 すべてのアミンは極性化合物であり、液体アミンに水素結合が形成されるため、それらの沸点は対応するアルカンの沸点を超えます。 多くのアミンの最初の代表は水に溶解し、炭素骨格が成長するにつれて、水への溶解度が低下します。 アミンは有機溶剤にも溶けます。

化学的特性。 1. 基本的なプロパティ。アンモニアの誘導体であるため、すべてのアミンは塩基性を持っており、脂肪族アミンはアンモニアよりも強い塩基であり、芳香族アミンは弱い塩基です。 これは、ラジカルCH 3-、C 2H5が と他のショー 正の帰納的(+ I)窒素原子に影響を与え、電子密度を増加させます。

これは、基本的なプロパティの強化につながります。 それどころか、フェニルラジカルC 6H5-は 負のメソメリー(-M)効果を発揮し、窒素原子の電子密度を低下させます。

アミン溶液のアルカリ反応は、アミンと水との相互作用中のヒドロキシルイオンの形成によって説明されます。

純粋な形または溶液中のアミンは酸と相互作用し、塩を形成します。

アミン塩は通常無臭の固体であり、水に溶けやすい。 アミンは有機溶媒に非常に溶けやすいのに対し、アミン塩は有機溶媒に溶けません。 アミン塩に対するアルカリの作用下で、遊離アミンが放出されます。

2. 燃焼。アミンは酸素中で燃焼し、窒素、二酸化炭素、水を生成します。

3. 亜硝酸との反応。 a)第一級脂肪族アミン 亜硝酸の作用下で アルコールに変換

b) 第一級芳香族アミン HNO2の作用下 ジアゾニウム塩に変換:

c)第二級アミン(脂肪族および芳香族)はニトロソ化合物を生成します -特有の臭いのある物質:

アミンの最も重要な代表。最も単純な脂肪族アミンは メチルアミン、ジメチルアミン、 ジエチルアミン医薬品やその他の有機合成製品の合成に使用されます。 ヘキサメチレンジアミン NH 2-(CH 2)2 -NH 6は、ナイロンの重要な高分子材料を得るための出発材料の1つです。

アニリンC6H 5 NH 2 芳香族アミンの中で最も重要です。 無色の油性液体で、水にわずかに溶けます。 アニリンの定性的検出用 臭素水との反応を使用すると、2,4,6-トリブロモアニリンの白い沈殿物が沈殿します。

アニリンは染料を作るために使用されます、 、プラスチックなど。

アミノ酸。 アミノ酸は、カルボキシル基-COOHとアミノ基-NH2を含む有機二官能性化合物です。 。 両方の官能基の相対的な位置に応じて、a-、b-、g-アミノ酸などが区別されます。

炭素原子のギリシャ文字は、カルボキシル基からの距離を示します。 通常は -アミノ酸、他のアミノ酸から 自然界では発生しません。

タンパク質の組成には、20個の塩基性アミノ酸が含まれています(表を参照)。

一般式の最も重要なα-アミノ酸

名前

-R

グリシン

-n

アラニン

-CH 3

システイン

-CH 2 -SH

穏やか

-CH 2 -OH

フェニルアラニン

-CH 2 -C 6 H 5

チロシン

グルタミン酸

-CH 2 -CH 2 -COOH

リジン

-(CH 2)4 -NH 2

すべての天然アミノ酸は、次の主要なグループに分けることができます。

1) 脂肪族制限アミノ酸(グリシン、アラニン);

2) 硫黄含有アミノ酸(システイン);

3) 脂肪族ヒドロキシル基を持つアミノ酸(セリン);

4) 芳香族アミノ酸(フェニルアラニン、チロシン);

5) 酸ラジカルを持つアミノ酸(グルタミン酸);

6) 塩基性ラジカルを持つアミノ酸(リジン)。

異性。グリシンを除くすべてのα-アミノ酸では、α-炭素原子が4つの異なる置換基に結合しているため、これらのアミノ酸はすべて、互いに鏡像である2つの異性体として存在できます。

レシート。 1。 タンパク質の加水分解通常、アミノ酸の複雑な混合物を生成します。 しかし、複雑な混合物から個々の純粋なアミノ酸を取得することを可能にする多くの方法が開発されてきました。

2. アミノ基の代わりにハロゲンを使用する対応するハロ酸で。 アミノ酸を取得するこの方法は、アルカンとアンモニアのハロゲン誘導体からアミンを生成するのと完全に類似しています。

物理的特性。アミノ酸は固体の結晶性物質であり、水に非常に溶けやすく、有機溶媒にわずかに溶けます。 多くのアミノ酸は甘い味がします。 それらは高温で溶け、通常はそうするにつれて分解します。 それらは蒸気状態に入ることができません。

化学的特性。 アミノ酸は有機両性化合物です。それらは分子内に2つの官能基を含んでいます 反対のキャラクター:塩基性のアミノ基と酸性のカルボキシル基。 アミノ酸は酸と塩基の両方と反応します:

アミノ酸が水に溶けると、カルボキシル基が水素イオンを分解し、アミノ基に結合します。 これにより、 内部塩、その分子は双極イオンです:

さまざまな環境でのアミノ酸の酸塩基変換は、次のスキームで表すことができます。

アミノ酸の水溶液は、官能基の数に応じて、中性、アルカリ性、または酸性の環境を持っています。 したがって、グルタミン酸は酸性溶液(2つのグループ-COOH、1つの-NH 2)、リジン-アルカリ性(1つのグループ-COOH、2つの-NH 2)を形成します。

アミノ酸は、塩化水素ガスの存在下でアルコールと反応してエステルを形成する可能性があります。

アミノ酸の最も重要な特性は、凝縮してペプチドを形成する能力です。

ペプチド。 ペプチド。 2つ以上のアミノ酸分子の凝縮生成物です。 2つのアミノ酸分子が互いに反応して、水分子が除去され、フラグメントが結合した生成物が形成されます。 ペプチド結合—CO—NH—。

得られた化合物はジペプチドと呼ばれます。 アミノ酸のようなジペプチド分子は、アミノ基とカルボキシル基を含み、もう1つのアミノ酸分子と反応することができます。

反応生成物はトリペプチドと呼ばれます。 ペプチド鎖を構築するプロセスは、原則として、無期限に継続し(重縮合)、非常に高分子量の物質(タンパク質)につながる可能性があります。

ペプチドの主な特性は、加水分解する能力です。加水分解中に、ペプチド鎖の完全または部分的な切断が起こり、低分子量のより短いペプチドまたは鎖を構成するα-アミノ酸が形成されます。 完全な加水分解の生成物の分析は、ペプチドのアミノ酸組成を決定することを可能にします。 ペプチドを濃塩酸で長時間加熱すると、完全な加水分解が起こります。

ペプチドの加水分解は、酸性またはアルカリ性の環境で、また酵素の作用下で発生する可能性があります。 酸性およびアルカリ性の環境では、アミノ酸の塩が形成されます。

酵素的加水分解はそれが進行するという点で重要です 選択的に、 t . e。ペプチド鎖の厳密に定義されたセクションを切断することができます。

アミノ酸に対する定性的反応。 1) すべてのアミノ酸が酸化されます ニンヒドリン青紫色に着色された製品の形成を伴う。 この反応は、分光光度法によるアミノ酸の定量に使用できます。 2) 芳香族アミノ酸を濃硝酸と一緒に加熱すると、ベンゼン環がニトロ化され、黄色の化合物が形成されます。 この反応はと呼ばれます キサントプロテイン(ギリシャ語から。 クサントス-黄色)。

リス。 タンパク質は、高分子量の天然に存在するポリペプチドです。 (10,000から数千万まで)。 それらはすべての生物の一部であり、さまざまな生物学的機能を果たします。

構造。ポリペプチド鎖の構造には4つのレベルがあります。 タンパク質の一次構造は、ポリペプチド鎖のアミノ酸の特定の配列です。 ペプチド鎖は、少数のタンパク質でのみ線形構造を持っています。 ほとんどのタンパク質では、ペプチド鎖は特定の方法で空間で折りたたまれています。

二次構造は、ポリペプチド鎖のコンフォメーション、つまり、NH基とCO基の間の水素結合のために鎖が空間でねじれる方法です。 チェーンを敷設する主な方法はスパイラルです。

タンパク質の三次構造は、空間内のねじれたらせんの3次元構成です。 三次構造は、ポリペプチド鎖のさまざまな場所にあるシステイン残基間のジスルフィド架橋-S-S-によって形成されます。 三次構造の形成にも関与しています イオン相互作用反対に帯電したグループNH3+およびCOO-および 疎水性相互作用つまり、疎水性炭化水素残基が構造内にあるようにカールするタンパク質分子の欲求。

三次構造は、タンパク質の空間構成の最高の形態です。ただし、一部のタンパク質(ヘモグロビンなど)には 異なるポリペプチド鎖間の相互作用により形成される四次構造。

物理的特性タンパク質は非常に多様であり、その構造によって決定されます。 に 物理的特性タンパク質は2つのクラスに分けられます: 球状タンパク質水に溶解するか、コロイド溶液を形成し、 繊維状タンパク質水に溶けない。

化学的特性。 1 。 一次構造を維持しながらタンパク質の二次および三次構造を破壊することを変性と呼びます。 . それは加熱されたときに起こり、媒体の酸性度、放射線の作用を変化させます。 変性の例は、卵を茹でたときの卵白の凝結です。 変性は可逆的または不可逆的です。不可逆的な変性は、塩がタンパク質に作用するときに不溶性物質が形成されることによって引き起こされる可能性があります。 ヘビーメタル-鉛または水銀。

2. タンパク質の加水分解は、アミノ酸の形成を伴う酸性またはアルカリ性溶液の一次構造の不可逆的な破壊です。 加水分解の生成物を分析することで、タンパク質の定量的組成を確立することが可能です。

3. タンパク質については、いくつかあります 質の高い応答。 ペプチド結合を含むすべての化合物は、アルカリ性溶液中の銅(II)塩にさらされると紫色になります。 この反応はと呼ばれます ビウレット。芳香族アミノ酸残基(フェニルアラニン、チロシン)を含むタンパク質は、濃硝酸にさらされると黄色になります。 (キサントプロテイン反応)。

タンパク質の生物学的重要性:

1. 絶対に体内のすべての化学反応は触媒の存在下で進行します- 酵素。既知の酵素はすべてタンパク質分子です。 タンパク質は非常に強力で選択的な触媒です。 それらは何百万回も反応をスピードアップし、各反応はそれ自身の単一の酵素を持っています。

2. 一部のタンパク質は輸送機能を実行し、分子またはイオンを合成または蓄積の部位に運びます。 たとえば、血中のタンパク質 ヘモグロビン酸素を組織やタンパク質に輸送します ミオグロビン筋肉に酸素を蓄えます。

3. タンパク質は細胞の構成要素です。 これらのうち、支持、筋肉、外皮組織が構築されます。

4. タンパク質は体の免疫システムにおいて重要な役割を果たします。 特定のタンパク質があります (抗体)、ウイルス、バクテリア、外来細胞などの異物を認識して結合することができます。

5. 受容体タンパク質は、隣接する細胞またはからの信号を送受信します 環境。 たとえば、網膜に対する光の作用は、光受容体ロドプシンによって知覚されます。 アセチルコリンなどの低分子量物質によって活性化される受容体は、神経細胞の接合部で神経インパルスを伝達します。

上記のタンパク質機能のリストから、タンパク質はあらゆる生物にとって不可欠であり、したがって、食品の最も重要な成分であることは明らかです。 消化の過程で、タンパク質はアミノ酸に加水分解されます。アミノ酸は、この生物に必要なタンパク質の合成の原料として機能します。 体が自分自身を合成することができず、食物だけでそれらを獲得するアミノ酸があります。これらのアミノ酸は呼ばれます かけがえのない。

ニトロ化合物。ニトロ化合物は有機物質と呼ばれ、その分子にはニトロ基が含まれています-NO 2 炭素原子で。

それらは、水素原子をニトロ基で置き換えることによって得られる炭化水素の誘導体と見なすことができます。 ニトロ基の数に応じて、それらは区別します モノ、ジ、およびポリニトロ化合物。

ニトロ化合物の名前 接頭辞を追加して元の炭化水素の名前から生成されます ニトロ-:

これらの化合物の一般式はR-NO2です。

有機物へのニトロ基の導入は、 ニトロ化。さまざまな方法で実行できます。 芳香族化合物のニトロ化は、濃硝酸と硫酸の混合物の作用下で簡単に実行できます(最初はニトロ化剤、2番目は水除去剤です)。

トリニトロトルエンは爆発物としてよく知られています。 爆発時にのみ爆発します。 爆発することなく煙のような炎で燃えます。

飽和炭化水素のニトロ化は、加熱および高圧下で炭化水素に希硝酸を作用させることによって行われます。 (M.I.コノ​​バロフの反応):

ニトロ化合物は、ハロゲン化アルキルを亜硝酸銀と反応させることによっても調製されることがよくあります。

ニトロ化合物を還元すると、アミンが形成されます。

複素環を構成する他の元素の原子は呼ばれます ヘテロ原子。 最も一般的な複素環は、窒素、酸素、硫黄のヘテロ原子ですが、 少なくとも2つの原子価を有する多種多様な元素を有する複素環式化合物が存在し得る。

複素環式化合物は、サイクル内に3、4、5、6またはそれ以上の原子を持つことができます。 ただし、最も重要なのは 5員および6員複素環。 これらのサイクルは、一連の炭素環式化合物と同様に、最も簡単に形成され、最大の強度によって区別されます。 複素環は、1つ、2つ、またはそれ以上のヘテロ原子を含み得る。

多くの複素環式化合物では、環の結合の電子構造は芳香族化合物の場合と同じです。 したがって、典型的な複素環式化合物は、従来、二重結合と単結合が交互に含まれる式だけでなく、p電子の共役が式に内接する円で示される式でも表されます。

複素環の場合、通常は経験的な名前が使用されます。

5員複素環

6員複素環

非常に重要なのは、ベンゼン環またはプリンなどの別の複素環と融合した複素環です。

6員複素環。ピリジンC 5 H 5 N -1つの窒素原子を持つ最も単純な6員芳香族複素環。 これは、1つのCH基が窒素原子に置き換えられたベンゼンの類似体と見なすことができます。

ピリジンは無色の液体で、水よりわずかに軽く、特徴的な不快な臭いがあります。 任意の比率で水と混和します。 ピリジンとその同族体はコールタールから分離されています。 実験室の条件下では、ピリジンは青酸とアセチレンから合成できます。

化学的特性 ピリジンは、6つのp電子と非共有電子対を持つ窒素原子を含む芳香族系の存在によって決定されます。

1. 基本的なプロパティ。ピリジンは脂肪族アミンよりも弱い塩基です。 その水溶液はリトマスブルーに変わります:

ピリジンが強酸と反応すると、ピリジニウム塩が形成されます。

2. 芳香族特性。ベンゼンのように、ピリジンは反応します 求電子置換、ただし、これらの反応でのその活性は、窒素原子の電気陰性度が高いため、ベンゼンの活性よりも低くなります。 300でのピリジン硝酸塩 ° 低出力の場合:

親電子置換反応の窒素原子は、第2種の置換基として機能します。したがって、求電子置換は メタ-位置。

ベンゼンとは異なり ピリジンは反応することができます 求核置換、窒素原子は芳香族系から電子密度を引き出すので、 オルソパラ-窒素原子に対する相対的な位置は電子が枯渇しています。 したがって、ピリジンはナトリウムアミドと反応して混合物を形成することができます オルソ-ペア-ファンプリジン (チチバビン反応):

ピリジンが水素化されると、芳香族系が破壊され、ピペリジンが形成されます。これは、環状第二級アミンであり、ピリジンよりもはるかに強い塩基です。

ピリミジンC 4 H 4 N 2 --2つの窒素原子を持つ6員複素環。 これは、2つのCH基が窒素原子に置き換えられたベンゼンの類似体と見なすことができます。

環に2つの電気陰性窒素原子が存在するため、ピリミジンはピリジンよりも求電子置換反応での活性がさらに低くなります。その基本的な特性も、ピリジンの特性ほど顕著ではありません。

ピリミジンの主な意味それはピリミジン塩基のクラスの祖先であるということです。

ピリミジン塩基はピリミジン誘導体であり、その残基は核酸の一部です:ウラシル、チミン、シトシン。

これらの各拠点は、2つの形式で存在できます。 遊離状態では、塩基は芳香族の形で存在し、NHの形で核酸の組成に含まれています。

5員環の化合物。ピロールC 4 H 4 NH -1つの窒素原子を持つ5員複素環。

芳香族系には6つのp電子が含まれています(4つの炭素原子からそれぞれ1つ、窒素原子からの電子対)。 ピリジンとは異なり、ピロールの窒素原子の電子対は芳香族系の一部であるため、 ピロールは実質的に基本的な特性を欠いています。

ピロールは、クロロホルムを思わせるにおいのする無色の液体です。 ピロールは水にわずかに溶けます(< 6%), но растворим в органических растворителях. На воздухе быстро окисляется и темнеет.

ピロールは受け取る アセチレンとアンモニアの凝縮:

または他のヘテロ原子との5員環のアンモノリシス (ユリエフの反応):

強鉱酸は芳香族系から窒素原子の電子対を引き抜くことができますが、芳香族性は破壊され、ピロールは不安定な化合物に変換され、すぐに重合します。 酸性環境におけるピロールの不安定性は、アシドフォビア .

ピロールは非常に弱い酸の特性を示します。 彼 カリウムと反応してピロール-カリウムを形成します:

芳香族化合物としてのピロールは、主にα-炭素原子(窒素原子に隣接)で発生する求電子置換反応を起こしやすいです。

ピロールが水素化されると、ピロリジンが形成されます。これは、主な特性を示す環状第二級アミンです。

プリン -ピリジンとイミダゾールの2つの関節環を含む複素環:

プリンの芳香族系には、10個のp電子(二重結合の8個の電子とピロール窒素原子の2個の電子)が含まれています。 プリンは両性化合物です。 プリンの弱い塩基性は6員環の窒素原子に関連しており、弱い酸性特性は5員環のNH基に関連しています。

プリンの主な重要性は、それがプリン塩基のクラスの祖先であるということです。

プリン塩基-プリンの誘導体で、その残りは核酸の一部です:アデニン、グアニン。

核酸。核酸は、生体内の遺伝情報の保存と伝達に大きな役割を果たす天然高分子化合物(ポリヌクレオチド)です。核酸の分子量は、数十万から数百億まで変化する可能性があります。 それらは19世紀には早くも細胞核から発見され分離されましたが、それらの生物学的役割は20世紀の後半にのみ解明されました。

核酸の構造は、それらの加水分解の生成物を分析することによって確立することができます。 核酸の完全な加水分解により、ピリミジンとプリン塩基の混合物、単糖(b-リボースまたはb-デオキシリボース)およびリン酸が形成されます。 これは、核酸がこれらの物質の断片から構築されていることを意味します。

核酸の部分的な加水分解により、混合物が形成されます ヌクレオチドその分子は、リン酸、単糖(リボースまたはデオキシリボース)および窒素塩基(プリンまたはピリミジン)の残基から構築されています。 リン酸残基は単糖の3番目または5番目の炭素原子に結合しており、塩基残基は単糖の最初の炭素原子に結合しています。 一般的なヌクレオチド式:

ここで、X = OH for リボヌクレオチド、リボースに基づいて構築され、X \ u003d \ u003d H for デオキシリボヌクレオチド、デオキシリボースに基づいています。 窒素塩基の種類に応じて、プリンヌクレオチドとピリミジンヌクレオチドが区別されます。

ヌクレオチドは、核酸の主要な構造単位であり、それらの単量体のつながりです。 リボヌクレオチドで構成されている核酸は、 リボ核酸(RNA)。デオキシリボヌクレオチドからなる核酸は、 デオキシリボ核酸(DNA)。分子の組成 RNA塩基を含むヌクレオチド アデニン、グアニン、 シトシンとウラシル。分子の組成 DNAを含むヌクレオチドを含む アデニン、グアニン、シトシン、チミン。 1文字の略語は、塩基を示すために使用されます:アデニン-A、グアニン-G、チミン-T、シトシン-C、ウラシル-U。

DNAとRNAの特性は、ポリヌクレオチド鎖の塩基配列と鎖の空間構造によって決まります。 塩基配列には遺伝情報が含まれており、単糖とリン酸の残基が構造的な役割を果たしています(担体、塩基)。

ヌクレオチドの部分的な加水分解により、リン酸残基が切断され、 ヌクレオシド、その分子は、単糖残基(リボースまたはデオキシリボース)に関連するプリンまたはピリミジン塩基の残基からなる。 主なプリンおよびピリミジンヌクレオシドの構造式:

プリンヌクレオシド:

ピリミジンヌクレオシド:

DNAおよびRNA分子では、単糖の3番目と5番目の炭素原子でリン酸残基とヒドロキシル基の間にエステル結合が形成されるため、個々のヌクレオチドが単一のポリマー鎖に結合されます。

空間構造 DNAとRNAのポリヌクレオチド鎖はX線回折分析によって決定されました。 20世紀の生化学における最大の発見の1つ。 1953年にJ.ワトソンとF.クリックによって提案されたDNAの二本鎖構造のモデルであることが判明しました。 このモデルによれば、DNA分子は二重らせんであり、共通の軸の周りで反対方向にねじれた2つのポリヌクレオチド鎖で構成されています。 プリンおよびピリミジン塩基はヘリックスの内側にあり、リン酸およびデオキシリボース残基は外側にあります。 2つのらせんは、塩基対間の水素結合によって結合されています。 DNAの最も重要な特性は、結合の形成における選択性です。 (相補性)。塩基と二重らせんのサイズは、チミン(T)がアデニン(A)とのみ水素結合を形成し、シトシン(C)がグアニン(G)とのみ水素結合を形成するように自然界で選択されます。

したがって、DNA分子の2本の鎖は互いに相補的です。 ヘリックスの1つにあるヌクレオチドの配列は、他のヘリックスにあるヌクレオチドの配列を一意に決定します。

水素結合によって連結された塩基の各ペアでは、塩基の1つはプリンであり、もう1つはピリミジンです。 したがって、DNA分子のプリン塩基残基の総数はピリミジン塩基残基の数に等しくなります。

DNAポリヌクレオチド鎖の長さは事実上無制限です。 二重らせんの塩基対の数は、最も単純なウイルスの数千からヒトの数億までさまざまです。

DNAとは異なり、RNA分子は単一のポリヌクレオチド鎖で構成されています。 鎖のヌクレオチド数は75から数千の範囲であり、RNAの分子量は2500から数百万の範囲である可能性があります。 RNAポリヌクレオチド鎖は厳密に定義された構造を持っていません。

核酸の生物学的役割。 DNAは生物の主要な分子です。 世代から世代へと受け継がれる遺伝情報を保存します。 DNA分子では、体のすべてのタンパク質の組成がコード化された形式で記録されます。 タンパク質の一部である各アミノ酸は、DNAに独自のコード、つまり特定の核酸塩基の配列を持っています。

DNAにはすべての遺伝情報が含まれていますが、タンパク質の合成には直接関与していません。 DNAとタンパク質合成部位の間の仲介役の役割はRNAによって実行されます。遺伝子情報に基づくタンパク質合成のプロセスは、2つの主要な段階に概略的に分けることができます:情報の読み取り (文字起こし)とタンパク質合成 (ブロードキャスト)。

1. 情報、またはマトリックス。 RNA(mRNAで表されます)染色体に含まれるDNAからリボソームに遺伝子情報を読み取って転送します。リボソームでは、厳密に定義されたアミノ酸配列でタンパク質が合成されます。

2. RNAを転送する(tRNA)はアミノ酸をリボソームに運び、そこでmRNAが設定する特定の配列のペプチド結合によって接続されます。

3. リボソームRNA(rRNA)リボソームでのタンパク質合成に直接関与しています。 リボソームは、4つのrRNAと数十のタンパク質からなる複雑な超分子構造です。。 実際、リボソームはタンパク質を生産するための工場です。

すべてのタイプのRNAはDNA二重らせん上で合成されます。

mRNAの塩基配列は、タンパク質のアミノ酸配列を制御する遺伝暗号です。 それは1961年から1966年に解読されました。 遺伝暗号の注目すべき特徴は それはすべての生物にとって普遍的です。異なるRNA(ヒトまたはウイルスRNA)の同じ塩基は、同じアミノ酸に対応します。 各アミノ酸には、3つの塩基の独自の配列があります。 コドン。一部のアミノ酸は、複数のコドンによってコードされています。 したがって、ロイシン、セリン、およびアルギニンは、6つのコドン、5つのアミノ酸(それぞれ4つのコドン)、イソロイシン(3つのコドン)、9つのアミノ酸(それぞれ2つのコドン)、およびメチオニンとトリプトファン(それぞれ1つ)に対応します。 3つのコドンはポリペプチド鎖の合成を停止するシグナルであり、終止コドンと呼ばれます。

アミン。アミン-水素原子(1つまたは複数)が炭化水素ラジカルで置き換えられている、アンモニアの誘導体と見なすことができる有機化合物。

ラジカルの性質に応じて、アミンは脂肪族(限定的および不飽和)、脂環式、芳香族、複素環式にすることができます。 それらはに細分されます 一次、二次、三次ラジカルに置き換えられる水素原子の数によって異なります。

+ Cl-タイプの第四級アンモニウム塩は、無機アンモニウム塩の有機類似体です。

第一級アミンの名前 通常、対応する炭化水素の名前から生成され、接頭辞が追加されます アミノ またはエンディング -アミン . 二級および三級アミンの名前 ほとんどの場合、それらは合理的な命名法の原則に従って形成され、化合物に存在するラジカルをリストします。

主要な R-NH 2:CH 3-NH2-メチルアミン; C 6 H 5-NH2-フェニルアミン;

二次 R-NH-R ":(CH 2)NH-ジメチルアミン; C 6 H 5-NH-CH3-メチルフェニルアミン;

三次 R-N(R ")-R":(CH 3)3H-トリメチルアミン; (C 6 H 5)3N-トリフェニルアミン。

レシート。 1。 ハロゲン化アルキルを加圧下のアンモニアは、アンモニアの連続的なアルキル化を引き起こし、塩基の作用によって脱ハロゲン化水素される第一級、第二級、および第三級アミンの塩の混合物を形成します。

2. 芳香族アミンニトロ化合物の還元によって得られる:

酸性環境では亜鉛または鉄、アルカリ性環境ではアルミニウムを還元に使用できます。

3. 低級アミンアルコールとアンモニアの混合物を触媒の表面に通すことによって得られます。

物理的特性。通常の条件下で最も単純な脂肪族アミンは、低沸点で刺激臭のある気体または液体です。 すべてのアミンは極性化合物であり、液体アミンに水素結合が形成されるため、それらの沸点は対応するアルカンの沸点を超えます。 多くのアミンの最初の代表は水に溶解し、炭素骨格が成長するにつれて、水への溶解度が低下します。 アミンは有機溶剤にも溶けます。

化学的特性。 1. 基本的なプロパティ。アンモニアの誘導体であるため、すべてのアミンは塩基性を持っており、脂肪族アミンはアンモニアよりも強い塩基であり、芳香族アミンは弱い塩基です。 これは、ラジカルCH 3-、C 2H5が - と他のショー 正の帰納的(+ I)窒素原子に影響を与え、電子密度を増加させます。

これは、基本的なプロパティの強化につながります。 それどころか、フェニルラジカルC 6H5-は 負のメソメリー(-M)効果を発揮し、窒素原子の電子密度を低下させます。

アミン溶液のアルカリ反応は、アミンと水との相互作用中のヒドロキシルイオンの形成によって説明されます。

純粋な形または溶液中のアミンは酸と相互作用し、塩を形成します。

通常、アミン塩は無臭の固体であり、水に非常に溶けやすい。 アミンは有機溶媒に非常に溶けやすいのに対し、アミン塩は有機溶媒に溶けません。 アミン塩に対するアルカリの作用下で、遊離アミンが放出されます。

2. 燃焼。アミンは酸素中で燃焼し、窒素、二酸化炭素、水を生成します。

3. 亜硝酸との反応。 a)第一級脂肪族アミン 亜硝酸の作用下で アルコールに変換

b) 第一級芳香族アミン HNO2の作用下 ジアゾニウム塩に変換:

c)第二級アミン(脂肪族および芳香族)はニトロソ化合物を生成します -特有の臭いのある物質:

アミンの最も重要な代表。最も単純な脂肪族アミン- メチルアミン、ジメチルアミン、 ジエチルアミン - 医薬品やその他の有機合成製品の合成に使用されます。 ヘキサメチレンジアミン NH 2-(CH 2)2 -NH 6は、ナイロンの重要な高分子材料を得るための出発材料の1つです。

アニリンC 6 H 5 NH 2 芳香族アミンの中で最も重要です。 無色の油性液体で、水にわずかに溶けます。 アニリンの定性的検出用 臭素水との反応を使用すると、2,4,6-トリブロモアニリンの白い沈殿物が沈殿します。

アニリンは、染料、医薬品、プラスチックなどの製造に使用されます。

アミノ酸。アミノ酸は、カルボキシル基-COOHとアミノ基-NHを含む有機二官能性化合物です。 2 。 両方の官能基の相対的な位置に応じて、a-、b-、g-アミノ酸などが区別されます。

炭素原子のギリシャ文字は、カルボキシル基からの距離を示します。 通常は -アミノ酸、他のアミノ酸から 自然界では発生しません。

タンパク質の組成には、20個の塩基性アミノ酸が含まれています(表を参照)。

一般式の最も重要なα-アミノ酸

名前

フェニルアラニン

グルタミン酸

CH 2 -CH 2 -COOH

すべての天然アミノ酸は、次の主要なグループに分けることができます。

1 ) 脂肪族制限アミノ酸(グリシン、アラニン);

2) 硫黄含有アミノ酸(システイン);

3) 脂肪族ヒドロキシル基を持つアミノ酸(セリン);

4) 芳香族アミノ酸(フェニルアラニン、チロシン);

5 ) 酸ラジカルを持つアミノ酸(グルタミン酸);

6) 塩基性ラジカルを持つアミノ酸(リジン)。

異性。グリシンを除くすべてのα-アミノ酸では、α-炭素原子が4つの異なる置換基に結合しているため、これらのアミノ酸はすべて、互いに鏡像である2つの異性体として存在できます。

レシート。 1。 タンパク質の加水分解通常、アミノ酸の複雑な混合物を生成します。 しかし、複雑な混合物から個々の純粋なアミノ酸を取得することを可能にする多くの方法が開発されてきました。

2. アミノ基の代わりにハロゲンを使用する対応するハロ酸で。 アミノ酸を取得するこの方法は、アルカンとアンモニアのハロゲン誘導体からアミンを生成するのと完全に類似しています。

物理的特性。アミノ酸は固体の結晶性物質であり、水に非常に溶けやすく、有機溶媒にわずかに溶けます。 多くのアミノ酸は甘い味がします。 それらは高温で溶け、通常はそうするにつれて分解します。 それらは蒸気状態に入ることができません。

化学的特性。 アミノ酸は有機両性化合物です。それらは分子内に反対の性質の2つの官能基を含んでいます:塩基性の特性を持つアミノ基と酸性の特性を持つカルボキシル基です。 アミノ酸は酸と塩基の両方と反応します:

アミノ酸が水に溶けると、カルボキシル基が水素イオンを分解し、アミノ基に結合します。 これにより、 内部塩、その分子は双極イオンです:

さまざまな環境でのアミノ酸の酸塩基変換は、次のスキームで表すことができます。

アミノ酸の水溶液は、官能基の数に応じて、中性、アルカリ性、または酸性の環境を持っています。 したがって、グルタミン酸は酸性溶液(2つのグループ-COOH、1つの-NH 2)、リジン-アルカリ性(1つのグループ-COOH、2つの-NH 2)を形成します。

アミノ酸は、塩化水素ガスの存在下でアルコールと反応してエステルを形成する可能性があります。

アミノ酸の最も重要な特性は、凝縮してペプチドを形成する能力です。

ペプチド。ペプチド。 2つ以上のアミノ酸分子の凝縮生成物です。 2つのアミノ酸分子が互いに反応して、水分子が除去され、フラグメントが結合した生成物が形成されます。 ペプチド結合-CO-NH-。

得られた化合物はジペプチドと呼ばれます。 アミノ酸のようなジペプチド分子は、アミノ基とカルボキシル基を含み、もう1つのアミノ酸分子と反応することができます。

反応生成物はトリペプチドと呼ばれます。 ペプチド鎖を構築するプロセスは、原則として、無期限に継続し(重縮合)、非常に高分子量の物質(タンパク質)につながる可能性があります。

ペプチドの主な特性は、加水分解する能力です。加水分解中に、ペプチド鎖の完全または部分的な切断が起こり、低分子量のより短いペプチドまたは鎖を構成するα-アミノ酸が形成されます。 完全な加水分解の生成物の分析は、ペプチドのアミノ酸組成を決定することを可能にします。 ペプチドを濃塩酸で長時間加熱すると、完全な加水分解が起こります。

ペプチドの加水分解は、酸性またはアルカリ性の環境で、また酵素の作用下で発生する可能性があります。 酸性およびアルカリ性の環境では、アミノ酸の塩が形成されます。

酵素的加水分解はそれが進行するという点で重要です 選択的に、 t . e。ペプチド鎖の厳密に定義されたセクションを切断することができます。

アミノ酸に対する定性的反応。 1) すべてのアミノ酸が酸化されます ニンヒドリン青紫色に着色された製品の形成を伴う。 この反応は、分光光度法によるアミノ酸の定量に使用できます。 2) 芳香族アミノ酸を濃硝酸と一緒に加熱すると、ベンゼン環がニトロ化され、黄色の化合物が形成されます。 この反応はと呼ばれます キサントプロテイン(ギリシャ語から。 クサントス-黄色)。

リス。タンパク質は、高分子量の天然に存在するポリペプチドです。 (10,000から数千万まで)。 それらはすべての生物の一部であり、さまざまな生物学的機能を果たします。

構造。ポリペプチド鎖の構造には4つのレベルがあります。 タンパク質の一次構造は、ポリペプチド鎖のアミノ酸の特定の配列です。 ペプチド鎖は、少数のタンパク質でのみ線形構造を持っています。 ほとんどのタンパク質では、ペプチド鎖は特定の方法で空間で折りたたまれています。

二次構造は、ポリペプチド鎖のコンフォメーション、つまり、NH基とCO基の間の水素結合のために鎖が空間でねじれる方法です。チェーンを敷設する主な方法はスパイラルです。

タンパク質の三次構造は、空間内のねじれたらせんの3次元構成です。 三次構造は、ポリペプチド鎖のさまざまな場所にあるシステイン残基間のジスルフィド架橋-S-S-によって形成されます。 三次構造の形成にも関与しています イオン相互作用反対に帯電したグループNH3+およびCOO-および 疎水性相互作用つまり、疎水性炭化水素残基が構造内にあるようにカールするタンパク質分子の欲求。

三次構造は、タンパク質の空間構成の最高の形態です。ただし、一部のタンパク質(ヘモグロビンなど)には 異なるポリペプチド鎖間の相互作用により形成される四次構造。

物理的特性タンパク質は非常に多様であり、その構造によって決定されます。 タンパク質は、その物理的特性に応じて、次の2つのクラスに分類されます。 球状タンパク質水に溶解するか、コロイド溶液を形成し、 繊維状タンパク質水に溶けない。

化学的特性。 1。 一次構造を維持しながらタンパク質の二次および三次構造を破壊することを変性と呼びます。. それは加熱されたときに起こり、媒体の酸性度、放射線の作用を変化させます。 変性の例は、卵を茹でたときの卵白の凝結です。 変性は可逆的または不可逆的です。不可逆的な変性は、重金属塩(鉛または水銀)がタンパク質に作用するときに不溶性物質が形成されることによって引き起こされる可能性があります。

2. タンパク質の加水分解は、アミノ酸の形成を伴う酸性またはアルカリ性溶液の一次構造の不可逆的な破壊です。加水分解の生成物を分析することで、タンパク質の定量的組成を確立することが可能です。

3. タンパク質については、いくつかあります 質の高い応答。 ペプチド結合を含むすべての化合物は、アルカリ性溶液中の銅(II)塩にさらされると紫色になります。 この反応はと呼ばれます ビウレット。芳香族アミノ酸残基(フェニルアラニン、チロシン)を含むタンパク質は、濃硝酸にさらされると黄色になります。 (キサントプロテイン反応)。

タンパク質の生物学的重要性:

1. 絶対に体内のすべての化学反応は触媒の存在下で進行します- 酵素。既知の酵素はすべてタンパク質分子です。 タンパク質は非常に強力で選択的な触媒です。 それらは何百万回も反応をスピードアップし、各反応はそれ自身の単一の酵素を持っています。

2. 一部のタンパク質は輸送機能を実行し、分子またはイオンを合成または蓄積の部位に運びます。 たとえば、血中のタンパク質 ヘモグロビン酸素を組織やタンパク質に輸送します ミオグロビン筋肉に酸素を蓄えます。

3. タンパク質は細胞の構成要素です。 これらのうち、支持、筋肉、外皮組織が構築されます。

4. タンパク質は体の免疫システムにおいて重要な役割を果たします。 特定のタンパク質があります (抗体)、ウイルス、バクテリア、外来細胞などの異物を認識して結合することができます。

5. 受容体タンパク質は、隣接する細胞または環境からの信号を認識して送信します。 たとえば、網膜に対する光の作用は、光受容体ロドプシンによって知覚されます。 アセチルコリンなどの低分子量物質によって活性化される受容体は、神経細胞の接合部で神経インパルスを伝達します。

上記のタンパク質機能のリストから、タンパク質はあらゆる生物にとって不可欠であり、したがって、食品の最も重要な成分であることは明らかです。 消化の過程で、タンパク質はアミノ酸に加水分解されます。アミノ酸は、この生物に必要なタンパク質の合成の原料として機能します。 体が自分自身を合成することができず、食物だけでそれらを獲得するアミノ酸があります。これらのアミノ酸は呼ばれます かけがえのない。

アミノ酸は互いに結合してタンパク質を形成します。これは最も重要な窒素含有有機物質であり、それなしでは生命は考えられません。 それらは生物の細胞の一部です。 タンパク質は、生物の構成材料であるだけでなく、すべての生化学的プロセスを調節します。 私たちは知っています 大きな役割生体触媒-酵素。 それらはタンパク質に基づいています。

タンパク質の特性評価

酵素がないと、反応が止まり、生命そのものが止まります。 タンパク質は、成長、発達、生物の繁殖、形質の遺伝の過程における主要な参加者です。 代謝、呼吸過程、腺の働き、筋肉はタンパク質の関与によって起こります。

アミノ酸を構成するアミノ基とカルボキシル基は、性質が逆になっています。 したがって、アミノ酸分子は互いに相互作用します。 この場合、ある分子のアミノ基は別の分子のカルボキシル基と反応します。

NH2-CH2-CO-OH + H-NH-CH2-COOH => NH2-CH2-CO-NH-CH2-COOH + H2O

タンパク質分子の高分子量は5,000を超えています。一部のタンパク質は分子量が1,000,000を超えており、数千のアミノ酸残基で構成されています。 したがって、ホルモンのインスリンはさまざまなアミノ酸の51残基で構成され、カタツムリの青い呼吸色素タンパク質には約10万個のアミノ酸残基が含まれています。

植物生物は必要なすべてのアミノ酸を合成します。 動物や人間の生物では、合成できるのはそのうちのいくつかだけです。 それらは交換可能と呼ばれます。 9つのアミノ酸は食物と一緒にのみ体内に入ります。 それらは不可欠と呼ばれています。 少なくとも1つのアミノ酸の欠如は 深刻な病気。 たとえば、食物にリジンが不足していると、循環器疾患を引き起こし、ヘモグロビンの減少、筋肉の消耗、骨の強度の低下につながります。

タンパク質組成

タンパク質分子のアミノ酸残基をつなぐ配列は、タンパク質の一次構造と呼ばれています。 それがタンパク質の構造の基礎です。

分子には、共有されていない電子ペアを持つ酸素原子と、電気陰性の窒素原子に関連する水素原子が含まれています。

水素結合は、タンパク質分子の別々のセクション間に形成されます。 すべての相互作用の結果として、分子はらせん状にねじれます。 ペプチド鎖の空間的配置は、タンパク質の二次構造と呼ばれます。

タンパク質の水素結合と共有結合が切断される可能性があります。 次に、タンパク質の変性が起こります-二次構造の破壊。 これは、加熱、機械的作用、血液の酸性度の変化、およびその他の要因の間に発生します。

らせん状のタンパク質分子には特定の形状があります。 これらのらせんが伸長すると、繊維状タンパク質が形成されます。 筋肉、軟骨、靭帯、動物の毛、人間の毛はそのようなタンパク質から作られています。 しかし、ほとんどのタンパク質は球形の分子を持っています-これらは球状タンパク質です。 酵素、ホルモン、血液タンパク質、牛乳、その他多くのタンパク質の基礎を形成するタンパク質は、この形態を持っています。 個々のタンパク質粒子(繊維または小球)は、より複雑な構造に結合されます。

タンパク質の組成と構造に関する知識は、多くの人間の遺伝病の本質を解読するのに役立ち、したがって、 効果的な方法彼らの治療。 化学の知識は、病気と戦うだけでなく、病気を予防し、地球上の人間の存在を促進するために医学で使用されます。

ニトロ化合物

ニトロ化合物-1つまたは複数の水素原子がニトロ基で置き換えられた分子内の炭化水素の誘導体 (NO2).

構造

ニトロ基が結合している炭素原子に応じて、一次(I)、二次(II)、および三次(III)のニトロ化合物が区別されます。

命名法

体系的な命名法によれば、ニトロ化合物は接頭辞を追加することによって呼び出されます ニトロ - 対応する炭化水素の名前に。

レシート

1.ハロアルカンに対する亜硝酸銀の作用下

2. 250〜500°Cおよび圧力に加熱した場合の希硝酸によるアルカンのニトロ化(気相ニトロ化)- コノバロフの反応。 水素置換は、水素化されていない炭素原子で発生します

相互作用のメカニズムは根本的です。 ニトロ化剤 いいえ2×–ラジカルのような一酸化窒素

2つのラジカルの相互作用により、ニトロ化合物が形成されます。

化学的特性

1.第一級アミンの形成によるニトロ化合物の還元

2.ニトロ化合物に対するアルカリの作用

3.亜硝酸との相互作用(ニトロ化合物に対する定性的反応):

a)ニトロ酸の塩は明るい赤色に着色されます(二次ニトロ化合物を含む):

b)シュードニトールはターコイズ色(三級ニトロ化合物を含む):

アミン

アミン-水素原子(1つ、2つ、または3つ)が炭化水素ラジカルに置き換えられた、アンモニアの誘導体と見なすことができる有機化合物。

アミンは、一次、二次、三次のいずれかになります(1つの炭素原子上の水素原子の数がラジカルに置き換えられるかどうかによって異なります)

異性

アミンの異性は関連しています:

1.炭素骨格の構造とアミノ基の位置

2.同じ数の炭素原子を含む第一級、第二級、第三級アミンは互いに異性体です

命名法

合理的な命名法によれば、名前は次のように構成されています。炭化水素ラジカルの名前はアルファベット順にリストされ、末尾が追加されます- アミン.

体系的な命名法によると

レシート

1.アンモニアのアルキル化(加熱および高圧時)

ハロゲン化アルキルを過剰に使用すると、次のことが可能になります。

2.第一級アミンは以下を受け取ります。

a)ニトロ化合物の還元

b)強力な還元剤でアミドを還元する場合

c)ニトリルの還元

3.酸アミドと次亜臭素酸または次亜塩素酸塩のアルカリ性溶液との相互作用(ホフマン反応)


4.アミノ酸の酵素的脱炭酸は生物学的システムで発生する可能性があります

化学的特性

1.窒素原子上に電子対が存在するため、すべてのアミンは基本的な特性を持っています。 さらに、脂肪族アミンはアンモニアよりも強い塩基です。

アミンの水溶液はアルカリ性反応を示します(赤色リトマス青色)

2.アミンは酸と相互作用し、アンモニウム塩の類似体である塩を形成します

3.アルカリはアミン塩を遊離アミンに変換します

4.アミンはアンモニアの有機類似体であるため、遷移金属と複雑な化合物を形成する可能性があります

5.亜硝酸との相互作用:

a)第一級アミン

b)第二級アミンはニトロソアミンを形成します

c)第三級アミンは耐酸性です。

6.アミンはアルキル化反応に入ります

7.アミンはアシル化反応に入ります

分類このグループの化合物には、いくつかのクラスが含まれます。アミンアミドイミドアゾ化合物ジアゾ化合物。 アミノ酸ニトロ化合物ニトロソ化合物

アミンアミンは、アンモニアの誘導体と見なすことができます。 アミンは、アンモニア中の水素原子を炭化水素ラジカルで置き換えることによって得られる有機化合物です。

o分類炭化水素ラジカルで置換されたアンモニア分子の水素原子の数に応じて、アミンは次のように分類されます。

ラジカルの種類に応じて、アミンは次のように分類されます。 §無制限。 §芳香族。 アミノ基の数に応じて、アミンは次のように分類されます。§モノアミン。 §ジアミン; §ポリアミン。

o命名法ユニバーサル。 アミンの名前は、ラジカルの命名法に従った炭化水素ラジカルの名前と「アミン」という単語の2つの単語から構成されています。 合理的な。 これは、第一級アミンの名前を作成するためにのみ使用されます。 これは、炭化水素の名前と接頭辞「アミノ-」に基づいており、その前の番号はアミノ基の位置を示します。 接頭辞の代わりに接尾辞「アミン」が使用されることがあります。

第一級アミンメチルアミンアミノメタンメタラミンエチルアミンアミノエタンプロピルアミン1-アミノプロパンイソプロピルアミン2-アミノプロパンプロピルアミン-2秒 プロピルアミンブチルアミン1-アミノブタン

申命記。 ブチルアミン2-アミノブタンイソブチルアミン2-メチル-1-アミノプロパンアミノイソブタンTret。 ブチルアミン2-メチル-2-アミノプロパン2-メチルプロピルアミン-2二級アミンジメチルアミンメチルエチルアミン

o物性メチルアミン、ジメチルアミン、トリメチルアミンはガスです。 残りの低級アミンは液体です。 高級アミンは固体です。 アミンは不快な「ニシンのピクルス」の臭いがあり、それは低いものでより顕著であり、高いものでは弱い(または存在しない)。 低級アミン(最初の代表)は(アンモニアのように)水に非常に溶けやすく、それらの溶液は媒体の主な反応を示します。

o入手方法1850年、ドイツの科学者ホフマンは、ハロゲン化炭化水素と過剰のアンモニアとの相互作用の化学反応の結果として最初にアミンを入手しました。純粋なアミンを入手するには、過剰のアンモニアが必要です。 アンモニアが不足すると、常に混合物が形成されます。

第一級アミンは最も生物学的に活性です。 それらは、酸アミドの分解(ホフマン転位)によって得られました。 プロピオン酸アミドこの方法は、実験室で広く使用されています。

産業界では、第一級アミンはニトロ化合物と酸性ニトリルの還元によって得られます。 ニトロエタンプロピオン酸ニトリルエチルアミンプロピルアミン

亜硝酸との相互作用第一級アミンが亜硝酸と反応すると、第一級アルコールが形成されます。

二級アミンは亜硝酸と反応してニトロソアミン(黄橙色の化合物)を形成します。

酸化。 難しいです、そして結果は構造に依存します。 第一級アミンの酸化は、ニトロ化合物の形成につながります。

これらは、アミノ基がベンゼン環に結合している分子内の化合物です。 アニリン染料の最も単純な代表と祖先は

o。 物理的性質アニリンは無色の液体で、空気中で急速に茶色に変わります。 水に溶けにくい。

o。 化学的性質は、アミノ基とベンゼン環の両方によるものです。 アミノ基は電子供与体置換基であり、ベンゼン環によるアニリンの特性は次のとおりです。

アルコールとの相互作用-特定 化学的特性ベンゼン環との直接接触によるアミノ基。

尿素は完全なアミドです 炭酸。 自然界に広く分布しています。 それはタンパク質代謝の最終産物です。 通常の条件下では、尿素は133℃の温度で溶ける固体の結晶性物質です。尿素は極性溶媒に溶けやすく、非極性溶媒には絶対に溶けません。 塩基性は弱いですが、カルボニル基のためアミンよりも目立ちません。

尿素の製造業界では、尿素は次の方法で得られます。完全な炭酸ハロゲン化物とアンモニアの相互作用

ビウレットは、ペプチド結合を持つ最も単純な有機化合物です。 ペプチド結合は、すべての天然タンパク質体の主要な結合です。 ビウレットと水酸化銅(II)の反応は、タンパク質の定性的反応です。

アミノ酸は、酸ラジカルの1つまたは複数の水素原子を置換することによって得られるカルボン酸の誘導体です。

o分類カルボキシル基の数に応じて:一塩基性二塩基性多塩基性

アミノ基の数に応じて:モノアミノ酸ジアミノ酸トリアミノ酸ラジカルの構造に応じて:開鎖環状

oユニバーサル命名法:名前を作成するための規則は、接頭辞にアミノ基が存在すること、数、および位置があることを除いて、カルボン酸の場合と同じです。 根拠:アミノ基の位置は、ギリシャ文字の文字+「アミノ」という単語+合理的な命名法に従ったカルボン酸の名前で示されます。

o異性化カルボキシル基に対するアミノ基の位置の異性化。 α-、β-、γ-、δ-、ε-などがあります。構造異性化光学異性化

o物性アミノ酸は、融点の高い無色の結晶性物質です。 飛ばないでください。 分解して溶かします。 それらは水によく溶け、有機溶媒に溶けにくい。 それらは旋光性を持っています。

ホモロジカルシリーズ2-アミノエタンα-アミノ酢酸グリシン2-アミノプロパンα-アミノプロピオンα-アラニン3-アミノプロパンβ-アミノプロピオンβ-アラニン2-アミノブタンα-アミノ酪酸3-アミノブタンβ-アミノ酪酸4-アミノブタンγ-アミノ酪酸

アミノ酸の特定の特性鉱酸の非存在下でのα-アミノ酸の加熱との関係

二塩基性アミノ酸は内部塩を形成することができます。 両方とも、タンパク質体の加水分解の生成物の中に見られます。 アスパラギン酸は動植物に遊離型で含まれています。 窒素代謝に重要な役割を果たしています。 アミドを形成します-アスパルギン。 グルタミン酸は精神障害の治療に使用されます。 アミドを形成します-グルタミン。

Src = "https://present5.com/presentation/1/206975869_437124838.pdf-img/206975869_437124838.pdf-81.jpg" alt = "(!LANG:CHEMICAL PROPERTIES水との相互作用(水溶液中p。H> 7 )"> ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА Взаимодействие с водой (в водных растворах p. H>7)!}

α-アミノ酸はタンパク質合成に関与しています。 タンパク質体の組成には、アミノ基に加えて、他の官能基も含むようなアミノ酸も含まれています。 体にとっての重要性に応じて、すべてのアミノ酸は次のように分類されます。-交換可能(体内で合成)-交換不可能(食品のみで補充)

名前式命名法による些細な慣習。 約。 α-アミノ酢酸グリシンglyα-アミノプロピオンアラニンアラα-アミノイソ吉草酸バリンシャフトα-アミノイソカプロン酸ロイシンleyVtor。 ブチル-α-アミノ酢酸イソロイシンイル

α、εジアミノアプロン酸リジンリシンα-アミノ-δグアニジンアルギニンレリアニックARGα-アミノ-βオキシプロピオンセリン硫黄α-アミノβオキシ酪酸スレオニントレオニンβ-チオ-αアミノプロピオンシステインシス

シスチンα-アミノ-γ-メチオニンメチルチオムブチルα-アミノ-β-フェニルプロピオン酸

タンパク質タンパク質、またはタンパク質物質は高分子有機化合物であり、その分子はペプチド結合によって連結されたα-アミノ酸残基から構築されています。 後者の数は大きく異なる可能性があり、時には数千に達することもあります。 タンパク質の構造は非常に複雑です。 別々のペプチド鎖またはそれらのセクションは、ジスルフィド、塩または水素結合によって連結することができます。 塩結合は、遊離アミノ基(例えば、ポリペプチド鎖の一端に位置する末端アミノ基またはリジンのε-アミノ基)と遊離カルボキシル基(鎖の末端カルボキシル基または遊離カルボキシル基)との間に形成される。二塩基性アミノ酸の); 水素結合は、カルボニル基の酸素原子とアミノ基の水素原子の間、およびヒドロキシアミノ酸のヒドロキソ基とペプチド基の酸素のために発生する可能性があります。

タンパク質タンパク質分子には、一次、二次、三次、四次構造があります。 すべてのタンパク質は、それらが属するグループや実行する機能に関係なく、特定のタイプのタンパク質に対して異なるが常に厳密に定義された配列にある比較的小さなアミノ酸のセット(通常は20)から構築されます。 タンパク質はタンパク質とタンパク質に分けられます。 Øタンパク質は単純なタンパク質であり、アミノ酸残基のみで構成されています。 üアルブミン-分子量が比較的小さく、水に非常に溶けやすく、加熱すると凝固します。

タンパク質üグロブリンは純水には溶けませんが、温かい10%Na溶液には溶けます。 Cl。 üプロラミンは水にわずかに溶けますが、60〜80%のエチルアルコール水溶液には溶けます。 üグルテリンは0.2%のアルカリにのみ溶けます。 üプロタミン-硫黄はまったく含まれていません。 üプロテイノイドは不溶性タンパク質です。 üリンタンパク質-リン酸(カゼイン)が含まれています。

タンパク質Øタンパク質は複雑なタンパク質であり、アミノ酸とともに、炭水化物、脂質、複素環式化合物、核酸、リン酸が含まれます。 リポタンパク質は加水分解されて単純なタンパク質と脂質になります。 (クロロフィル粒子、細胞原形質)。 ü糖タンパク質-加水分解されて単純なタンパク質と高分子量の炭水化物になります。 (動物の粘液分泌物)。 ü色素タンパク質-単純なタンパク質と色素(ヘモグロビン)に加水分解されますü核タンパク質-単純なタンパク質(通常はプロタミン)と核酸に加水分解されます