질소 함유 화합물. 주제: 유기물

니트로 화합물. 니트로 화합물은 분자가 탄소 원자에 니트로 그룹(NO 2)을 포함하는 유기 물질입니다.

이는 수소 원자를 니트로 그룹으로 대체하여 얻은 탄화수소 유도체로 간주될 수 있습니다. 그들이 구별하는 니트로 그룹의 수에 따라 모노-, 디- 및 폴리니트로 화합물.

니트로 화합물의 이름 접두어를 추가하여 원래 탄화수소의 이름에서 파생됨 니트로:

이 화합물의 일반식은 R-NO 2입니다.

유기물에 니트로 그룹을 도입하는 것을 질산화.실시할 수 있다 다른 방법으로.방향족 화합물의 질화는 농축된 질산과 황산의 혼합물을 사용하여 쉽게 수행됩니다(첫 번째는 질산화제, 두 번째는 수분 제거제).

트리니트로톨루엔은 폭발물로 잘 알려져 있습니다. 폭발해야만 폭발합니다. 폭발하지 않고 연기가 나는 불꽃으로 화상을 입습니다.

포화 탄화수소의 질화는 가열 및 고압 하에서 탄화수소를 묽은 질산으로 처리하여 수행됩니다. (M.I. Konovalov의 반응):

니트로 화합물은 종종 할로겐화 알킬과 아질산은을 반응시켜 제조됩니다.

니트로 화합물이 환원되면 아민이 형성됩니다.

질소 함유 헤테로고리 화합물. 헤테로고리 화합물은 유기 화합물, 분자에 고리 (주기)가 포함되어 있으며 형성에는 탄소 원자 외에도 다른 원소의 원자도 참여합니다.

헤테로사이클을 구성하는 다른 원소의 원자는 다음과 같습니다. 헤테로원자. 헤테로사이클에서 발견되는 가장 일반적인 헤테로원자는 질소, 산소 및 황입니다. 헤테로사이클릭 화합물은 2개 이상의 원자가를 갖는 다양한 원소와 함께 존재할 수 있습니다.

헤테로사이클릭 화합물은 고리에 3, 4, 5, 6개 이상의 원자를 가질 수 있습니다. 하지만 가장 높은 가치가지다 5원 및 6원 헤테로사이클. 일련의 탄소환식 화합물에서와 같이 이러한 순환은 가장 쉽게 형성되며 가장 큰 강도를 특징으로 합니다. 헤테로사이클은 1개, 2개 또는 그 이상의 헤테로원자를 포함할 수 있습니다.

많은 헤테로고리 화합물에서 고리 결합의 전자 구조는 방향족 화합물과 동일합니다. 따라서, 전형적인 헤테로고리 화합물은 전통적으로 이중 결합과 단일 결합이 교대로 포함된 식뿐만 아니라 p-전자의 공액이 식에 새겨진 원으로 표시되는 식으로도 지정됩니다.

경험적 이름은 일반적으로 헤테로사이클에 사용됩니다.

5원 헤테로사이클

6원 헤테로사이클

벤젠 고리 또는 다른 헤테로사이클(예: 퓨린)과 융합된 헤테로사이클이 매우 중요합니다.

6원 헤테로사이클. 피리딘 C5H5N - 하나의 질소 원자를 갖는 가장 단순한 6원 방향족 헤테로사이클. 하나의 CH 그룹이 질소 원자로 대체되는 벤젠의 유사체로 간주될 수 있습니다.

피리딘은 물보다 약간 가볍고 특징적인 불쾌한 냄새가 나는 무색 액체입니다. 어떤 비율로든 물과 혼합됩니다. 피리딘과 그 동족체는 콜타르에서 분리됩니다. 실험실 조건에서 피리딘은 청산과 아세틸렌으로부터 합성될 수 있습니다.

화학적 성질 피리딘은 6개의 p-전자와 고독 전자쌍을 가진 질소 원자를 포함하는 방향족 시스템의 존재에 의해 결정됩니다.

1. 기본 속성.피리딘은 지방족 아민보다 약한 염기입니다. 그 수용액은 리트머스를 색칠한다. 파란색:

피리딘이 강산과 반응하면 피리디늄 염이 형성됩니다.

2. 방향족 특성.벤젠과 마찬가지로 피리딘도 반응합니다. 친전자성 치환,그러나 이러한 반응에서의 활성은 질소 원자의 전기 음성도가 높기 때문에 벤젠의 활성보다 낮습니다. 피리딘은 300에서 질화됩니다. ° 낮은 출력의 경우:

친전자성 치환반응에서 질소원자는 2종 치환체로 작용하며,따라서 친전자성 치환은 다음에서 일어난다. 메타-위치.

벤젠과 달리 피리딘은 반응할 수 있다 친핵성 치환,질소 원자는 방향족 시스템에서 전자 밀도를 끌어오고 오르토-파라-질소 원자에 대한 위치는 전자가 고갈되어 있습니다. 따라서 피리딘은 나트륨 아미드와 반응하여 혼합물을 형성할 수 있습니다. 오르토-그리고 쌍-아미노피리딘 (치치바빈 반응):

~에 피리딘의 수소화방향족 시스템이 파괴되어 형성됩니다. 피페리딘,이는 고리형 2차 아민이며 피리딘보다 훨씬 강한 염기입니다.

피리미딘 C4H4N2 - 2개의 질소 원자를 갖는 6원 헤테로사이클. 두 개의 CH 그룹이 질소 원자로 대체되는 벤젠의 유사체로 간주될 수 있습니다.

고리에 두 개의 전기 음성 질소 원자가 존재하기 때문에 피리미딘은 피리딘보다 친전자성 치환 반응에서 덜 활성적입니다.그것의 기본 특성은 또한 피리딘의 특성보다 덜 뚜렷합니다.

피리미딘의 주요 의미그것은 피리미딘 염기류의 조상이라는 것이다.

피리미딘 염기는 피리미딘 유도체이며, 그 잔기는 우라실, 티민, 시토신과 같은 핵산의 일부입니다.

이러한 각 베이스는 두 가지 형태로 존재할 수 있습니다. 자유 상태에서 염기는 방향족 형태로 존재하며 NH 형태의 핵산 구성에 들어갑니다.

5원 고리를 가진 화합물. 피롤 C4H4NH - 하나의 질소 원자를 갖는 5원 헤테로사이클.

방향족 시스템은 6개의 p-전자(각각 4개의 탄소 원자에서 나온 전자와 질소 원자에서 나온 전자 쌍)를 포함합니다. 피리딘과 달리 피롤에 있는 질소 원자의 전자쌍은 방향족 시스템의 일부입니다. 피롤에는 실질적으로 기본 특성이 없습니다.

피롤은 클로로포름을 연상시키는 냄새가 나는 무색 액체입니다. 피롤은 물에 약간 용해됩니다(< 6%), но растворим в органических растворителях. На воздухе быстро окисляется и темнеет.

피롤을 얻습니다 아세틸렌과 암모니아의 응축:

또는 다른 헤테로원자를 갖는 5원 고리의 가암모니아분해 (유리예프의 반응):

강한 무기산은 방향족 시스템에서 질소 원자의 전자쌍을 추출할 수 있으며, 이 경우 방향성이 파괴되고 피롤은 불안정한 화합물로 변하여 즉시 중합됩니다. 산성 환경에서 피롤의 불안정성을 산성 공포증.

피롤은 매우 약한 산의 성질을 나타냅니다. 칼륨과 반응하여 피롤-칼륨을 형성합니다.

방향족 화합물인 피롤은 주로 a-탄소 원자(질소 원자에 인접한)에서 발생하는 친전자성 치환 반응을 일으키기 쉽습니다.

피롤의 수소화는 다음과 같은 기본 특성을 나타내는 고리형 2차 아민인 피롤리딘을 생성합니다.

푸린 - 두 개의 연결된 고리를 포함하는 복소환: 피리딘과 이미다졸:

퓨린의 방향족 시스템은 10개의 p-전자(이중 결합에서 8개의 전자, 피롤 질소 원자에서 2개의 전자)를 포함합니다. 퓨린은 양쪽 성 화합물입니다. 퓨린의 약한 염기성 특성은 6원 고리의 질소 원자와 연관되어 있고, 약한 산성 특성은 5원 고리의 NH 그룹과 연관되어 있습니다.

퓨린의 주요 의미는 퓨린 염기 클래스의 조상이라는 것입니다.

퓨린 염기는 퓨린의 유도체이며 그 잔기는 핵산의 일부인 아데닌, 구아닌입니다.

핵산. 핵산은 살아있는 유기체에서 유전 정보의 저장과 전달에 큰 역할을 하는 천연 고분자 화합물(폴리뉴클레오티드)입니다. 핵산의 분자량은 수십만에서 수백억까지 다양합니다. 그들은 19세기에 세포핵에서 발견되어 분리되었지만 생물학적 역할 20세기 후반에 와서야 그 사실이 밝혀졌다.

핵산의 구조는 가수분해 생성물을 분석하여 결정할 수 있습니다. 핵산의 완전한 가수분해는 피리미딘과 퓨린 염기, 단당류(b-리보스 또는 b-디옥시리보스) 및 인산의 혼합물을 생성합니다. 이는 핵산이 이러한 물질의 단편으로 구성된다는 것을 의미합니다.

핵산이 부분적으로 가수분해되면 혼합물이 형성됩니다. 뉴클레오티드,이 분자는 인산 잔기, 단당류(리보스 또는 디옥시리보스) 및 질소 염기(퓨린 또는 피리미딘)로 구성됩니다. 인산 잔기는 단당류의 3번째 또는 5번째 탄소 원자에 결합되고, 염기 잔기는 단당류의 첫 번째 탄소 원자에 결합됩니다. 뉴클레오티드의 일반식:

여기서 X=OH 리보뉴클레오티드,리보스를 기반으로 만들어졌으며 X==H 디옥시리보뉴클레오티드,디옥시리보스를 기반으로 만들어졌습니다. 질소 염기의 종류에 따라 퓨린과 피리미딘 뉴클레오티드가 구별됩니다.

뉴클레오티드는 핵산의 기본 구조 단위, 즉 단량체 단위입니다. 리보뉴클레오티드로 이루어진 핵산을 핵산이라고 한다. 리보핵산(RNA).디옥시리보뉴클레오티드로 구성된 핵산을 핵산이라고 합니다. 디옥시리보핵산(DNA).분자의 구성 RNA염기를 포함하는 뉴클레오티드를 포함합니다. 아데닌, 구아닌, 시토신과 우라실.분자의 구성 DNA다음을 포함하는 뉴클레오티드를 포함합니다. 아데닌, 구아닌, 시토신, 티민.염기를 지정하기 위해 아데닌 - A, 구아닌 - G, 티민 - T, 시토신 - C, 우라실 - U와 같은 한 글자 약어가 사용됩니다.

DNA와 RNA의 특성은 폴리뉴클레오티드 사슬의 염기 서열과 사슬의 공간 구조에 의해 결정됩니다. 염기서열에는 유전정보가 담겨 있으며, 단당류와 인산 잔기가 구조적 역할(운반체, 염기)을 담당합니다.

뉴클레오티드의 부분 가수분해 동안 인산 잔기가 분리되어 뉴클레오시드,그 분자는 단당류 잔기(리보스 또는 데옥시리보스)에 연결된 퓨린 또는 피리미딘 염기 잔기로 구성됩니다. 주요 퓨린 및 피리미딘 뉴클레오사이드의 구조식:

퓨린 뉴클레오사이드:

피리미딘 뉴클레오시드:

DNA 및 RNA 분자에서는 단당류의 3번째와 5번째 탄소 원자에 있는 인산 잔기와 수산기 사이에 에스테르 결합이 형성되어 개별 뉴클레오티드가 단일 중합체 사슬로 연결됩니다.

공간구조 DNA와 RNA의 폴리뉴클레오티드 사슬은 X선 구조 분석을 통해 결정되었습니다. 20세기 생화학 분야의 가장 큰 발견 중 하나입니다. J. Watson과 F. Crick이 1953년에 제안한 DNA 이중 가닥 구조의 모델로 밝혀졌습니다. 이 모델에 따르면, DNA 분자는 이중 나선이며 두 개의 폴리뉴클레오티드 사슬이 서로 꼬여 있는 구조로 되어 있습니다. 반대편공통 축을 중심으로. 퓨린과 피리미딘 염기는 나선 내부에 위치하고 인산염과 디옥시리보스 잔기는 나선 외부에 위치합니다. 두 개의 나선은 염기쌍 사이의 수소 결합에 의해 함께 유지됩니다. DNA의 가장 중요한 특성은 결합 형성의 선택성입니다. (상보성).염기와 이중 나선의 크기는 티민(T)이 아데닌(A)과만 수소 결합을 형성하고 시토신(C)이 구아닌(G)과만 수소 결합을 형성하는 방식으로 자연에서 선택됩니다.

따라서 DNA 분자의 두 나선은 서로 상보적입니다. 나선 중 하나의 뉴클레오티드 서열은 다른 나선의 뉴클레오티드 서열을 고유하게 결정합니다.

수소 결합으로 연결된 각 염기 쌍에서 염기 중 하나는 퓨린이고 다른 하나는 피리미딘입니다. 따라서 DNA 분자 내 퓨린 염기 잔기의 총 수는 피리미딘 염기 잔기의 수와 동일합니다.

DNA 폴리뉴클레오티드 사슬의 길이는 사실상 무제한입니다. 이중나선의 염기쌍 수는 가장 단순한 바이러스의 경우 수천 개에서 인간의 경우 수억 개까지 다양합니다.

DNA와 달리 RNA 분자는 단일 폴리뉴클레오티드 사슬로 구성됩니다. 사슬의 뉴클레오티드 수는 75에서 수천까지 다양하며, RNA의 분자량은 2500에서 수백만까지 다양합니다. RNA의 폴리뉴클레오티드 사슬은 엄격하게 정의된 구조를 가지고 있지 않습니다.

핵산의 생물학적 역할. DNA는 살아있는 유기체의 주요 분자입니다. 한 세대에서 다음 세대로 전달되는 유전 정보를 저장합니다. DNA 분자는 신체의 모든 단백질 구성을 암호화된 형태로 포함합니다. 단백질을 구성하는 각 아미노산은 DNA에 고유한 코드, 즉 특정 서열의 질소 염기를 가지고 있습니다.

DNA는 모든 유전 정보를 담고 있지만 단백질 합성에는 직접적으로 관여하지 않습니다. RNA는 DNA와 단백질 합성 부위 사이의 중개자 역할을 합니다.유전 정보를 기반으로 한 단백질 합성 과정은 개략적으로 두 가지 주요 단계로 나눌 수 있습니다. (전사)그리고 단백질 합성 (방송).

세포에는 서로 다른 기능을 수행하는 세 가지 유형의 RNA가 포함되어 있습니다.

1. 정보 또는 매트릭스. RNA(mRNA로 지정됨)은 염색체에 포함된 DNA의 유전 정보를 읽고 리보솜으로 전달하며, 리보솜에서는 엄격하게 정의된 아미노산 서열에 따라 단백질 합성이 일어납니다.

2. RNA 전달(tRNA)는 아미노산을 리보솜으로 운반하며, 그곳에서 아미노산은 mRNA에 의해 지정된 특정 서열의 펩타이드 결합으로 연결됩니다.

3. 리보솜 RNA(rRNA)리보솜의 단백질 합성에 직접적으로 관여합니다. 리보솜은 4개의 rRNA와 수십 개의 단백질로 구성된 복잡한 초분자 구조입니다.. 실제로 리보솜은 단백질 공장입니다.

모든 종류의 RNA는 DNA의 이중나선에서 합성됩니다.

mRNA의 염기 서열은 단백질의 아미노산 서열을 제어하는 유전암호입니다. 1961~1966년에 해독됐다. 유전암호의 놀라운 특징은 다음과 같다. 그것은 모든 살아있는 유기체에 보편적입니다.서로 다른 RNA(인간 RNA이든 바이러스 RNA이든)의 동일한 염기는 동일한 아미노산에 해당합니다. 각 아미노산은 3개의 염기로 구성된 고유한 서열을 갖고 있습니다. 코돈.일부 아미노산은 여러 코돈으로 암호화됩니다. 따라서 류신, 세린 및 아르기닌은 6개의 코돈, 5개의 아미노산(4개의 코돈), 이소류신(3개의 코돈), 9개의 아미노산(2개의 코돈), 메티오닌과 트립토판(각각 하나씩)에 해당합니다. 3개의 코돈은 폴리펩티드 사슬의 합성을 중단시키는 신호로 터미네이터 코돈이라 불린다.

아민. 아민은 암모니아의 유도체로 간주될 수 있는 유기 화합물로, 수소 원자(1개 이상)가 탄화수소 라디칼로 대체됩니다.

라디칼의 특성에 따라 아민은 지방족(포화 및 불포화), 지환족, 방향족, 헤테로고리형일 수 있습니다. 그들은 다음과 같이 나누어진다 1차, 2차, 3차얼마나 많은 수소 원자가 라디칼로 대체되는지에 따라 달라집니다.

+Cl- 유형의 4차 암모늄염은 무기 암모늄염의 유기 유사체입니다.

1차 아민의 이름 일반적으로 접두사를 추가하여 해당 탄화수소의 이름에서 파생됩니다. 아미노 또는 종료 -아민 . 2차 및 3차 아민의 이름 화합물에 존재하는 라디칼을 나열하는 합리적인 명명법의 원칙에 따라 가장 자주 형성됩니다.

주요한 R-NH2:CH3-NH2-메틸아민; C 6 H 5 -NH 2 -페닐아민;

반성 R—NH—R": (CH 2)NH-디메틸아민; C 6 H 5-NH-CH 3-메틸페닐아민;

제삼기 RN(R")-R": (CH 3 ) 3 H-트리메틸아민; (C 6 H 5) 3 N - 트리페닐아민.

영수증. 1. 알킬 할로겐화물을 가열하는 방법압력 하에서 암모니아는 암모니아의 순차적 알킬화를 유도하여 1차, 2차 및 3차 아민의 염 혼합물을 형성하고, 이는 염기의 작용으로 할로겐화수소화됩니다.

2. 방향족 아민니트로 화합물을 환원하여 얻음:

환원을 위해 산성 환경에서는 아연이나 철을, 알칼리성 환경에서는 알루미늄을 사용할 수 있습니다.

3. 저급 아민알코올과 암모니아 혼합물을 촉매 표면에 통과시켜 얻습니다.

물리적 특성.정상적인 조건에서 가장 단순한 지방족 아민은 끓는점이 낮고 매운 냄새가 나는 가스 또는 액체입니다. 모든 아민은 극성 화합물로 액체 아민에 수소 결합이 형성되므로 끓는점이 해당 알칸의 끓는점을 초과합니다. 일련의 아민의 첫 번째 대표자는 물에 용해됩니다. 탄소 골격이 성장함에 따라 물에 대한 용해도가 감소합니다. 아민은 유기 용매에도 용해됩니다.

화학적 성질. 1. 기본 속성.암모니아 유도체로서 모든 아민은 기본 특성을 가지며, 지방족 아민은 암모니아보다 강한 염기이고 방향족 아민은 약한 염기입니다. 이것은 라디칼 CH 3 -, C 2 H 5 — 그리고 다른 사람들은 전시 포지티브 유도성(+I)영향을 미치고 질소 원자의 전자 밀도를 증가시킵니다.

이는 기본 속성의 증가로 이어집니다. 반대로, 페닐 라디칼 C 6 H 5 는 음성 중간체(-M)영향을 미치고 질소 원자의 전자 밀도를 감소시킵니다.

아민 용액의 알칼리 반응은 아민과 물의 상호 작용 중에 수산기 이온이 형성되는 것으로 설명됩니다.

아민 순수한 형태또는 용액에서 산과 반응하여 염을 형성합니다.

일반적으로 아민염은 물에 잘 녹는 무취의 고체입니다. 아민은 유기 용매에 잘 녹는 반면, 아민염은 그렇지 않습니다. 알칼리가 아민염에 작용하면 유리 아민이 방출됩니다.

2. 연소.아민은 산소 속에서 연소되어 질소, 이산화탄소 및 물을 형성합니다.

3. 아질산과의 반응. a) 1차 지방족 아민 아질산의 영향으로 알코올로 전환됨:

비) 1차 방향족 아민 HNO 2의 영향으로 디아조늄염으로 변환:

c) 2차 아민(지방족 및 방향족)은 니트로소 화합물을 생성합니다. - 특유의 냄새가 나는 물질:

아민의 가장 중요한 대표자.가장 간단한 지방족 아민은 다음과 같습니다. 메틸아민, 디메틸아민, 디에틸아민 — 의약 물질 및 기타 유기 합성 제품의 합성에 사용됩니다. 헥사메틸렌디아민 NH 2 -(CH 2) 2 -NH 6 은 중요한 물질을 얻기 위한 출발 물질 중 하나입니다. 폴리머 소재나일론.

아닐린 C 6 H 5 NH 2 - 방향족 아민 중 가장 중요한 것. 무색의 유성 액체로 물에 약간 용해됩니다. 아닐린의 정성 검출용 브롬수와의 반응을 이용하면 2,4,6-트리브로모아닐린의 흰색 침전물이 형성됩니다.

아닐린은 염료를 생산하는 데 사용됩니다. 약, 플라스틱 등

아미노산. 아미노산은 카르복실기 -COOH와 아미노기 -NH 2를 포함하는 유기 이관능성 화합물입니다. . 두 작용기의 상대적 위치에 따라 a-, b-, g-아미노산 등이 구별됩니다.

탄소 원자의 그리스 문자는 카르복실기로부터의 거리를 나타냅니다. 일반적으로 단지 -아미노산,다른 아미노산 때문에 자연에서는 발견되지 않습니다.

단백질에는 20개의 기본 아미노산이 포함되어 있습니다(표 참조).

일반식의 가장 중요한 α-아미노산

이름	-아르 자형
글리신	-N
알라닌	—CH 3
시스테인	-CH 2 -SH
카나리아	-CH2-OH
페닐알라닌	-CH2-C6H5
티로신
글루탐산	-CH2-CH2-COOH
라이신	-(CH2)4-NH2

모든 천연 아미노산은 다음과 같은 주요 그룹으로 나눌 수 있습니다.

1) 지방족 포화 아미노산(글리신, 알라닌);

2) 황 함유 아미노산(시스테인);

3) 지방족 수산기를 가진 아미노산(세린);

4) 방향족 아미노산(페닐알라닌, 티로신);

5) 산기가 있는 아미노산(글루탐산);

6) 염기성 라디칼을 가진 아미노산(라이신).

이성질체.글리신을 제외한 모든 α-아미노산에서 α-탄소 원자는 4개의 서로 다른 치환체에 연결되어 있으므로 이들 아미노산은 모두 서로 거울상인 두 개의 이성질체 형태로 존재할 수 있습니다.

영수증. 1. 단백질의 가수분해일반적으로 아미노산의 복잡한 혼합물을 생성합니다. 그러나 복잡한 혼합물로부터 개별적인 순수한 아미노산을 얻을 수 있는 다양한 방법이 개발되었습니다.

2. 할로겐을 아미노기로 대체해당 할로겐산에서. 아미노산을 얻는 이 방법은 알칸과 암모니아의 할로겐 유도체로부터 아민을 얻는 것과 완전히 유사합니다.

물리적 특성.아미노산은 고체 결정질 물질로 물에 잘 녹고 유기용매에는 잘 녹습니다. 많은 아미노산은 달콤한 맛을 가지고 있습니다. 그들은 녹는다 고온그리고 보통 그 과정에서 분해됩니다. 증기 상태로 들어갈 수 없습니다.

화학적 성질. 아미노산은 유기 양쪽성 화합물입니다.그들은 분자 내에 두 개의 작용기를 포함합니다 반대 성격: 기본 성질을 갖는 아미노기와 산성 성질을 갖는 카르복실기. 아미노산은 산과 염기 모두와 반응합니다.

아미노산이 물에 용해되면 카르복실기는 아미노기에 결합할 수 있는 수소 이온을 제거합니다. 이는 다음을 생성합니다. 내부 소금,분자가 양극성 이온인 경우:

다양한 환경에서 아미노산의 산-염기 변형은 다음 다이어그램으로 나타낼 수 있습니다.

아미노산 수용액은 작용기의 수에 따라 중성, 알칼리성 또는 산성 환경을 갖습니다. 따라서 글루탐산은 산성 용액(2개 그룹 -COOH, 1개 -NH 2), 라이신-알칼리성(1개 그룹 -COOH, 2개 -NH 2)을 형성합니다.

아미노산은 염화수소 가스가 있는 상태에서 알코올과 반응하여 에스테르를 형성할 수 있습니다.

아미노산의 가장 중요한 특성은 응축되어 펩타이드를 형성하는 능력입니다.

펩티드. 펩티드. 두 개 이상의 아미노산 분자의 축합 생성물입니다. 두 개의 아미노산 분자가 서로 반응하여 물 분자를 제거하고 조각이 연결된 생성물을 형성할 수 있습니다. 펩티드 결합—СО—NH —.

생성된 화합물을 디펩티드라고 합니다. 아미노산과 같은 디펩티드 분자는 아미노기와 카르복실기를 포함하며 하나 이상의 아미노산 분자와 반응할 수 있습니다.

반응 생성물을 트리펩타이드라고 합니다. 펩타이드 사슬을 증가시키는 과정은 원칙적으로 무한정 계속될 수 있으며(축중합) 매우 높은 분자량의 물질(단백질)이 생성될 수 있습니다.

펩타이드의 주요 특성은 가수분해 능력입니다.가수분해 중에 펩타이드 사슬이 완전히 또는 부분적으로 절단되고 사슬을 구성하는 더 낮은 분자량 또는 α-아미노산을 가진 더 짧은 펩타이드가 형성됩니다. 완전한 가수분해 생성물을 분석하면 펩타이드의 아미노산 조성을 결정할 수 있습니다. 진한 염산과 함께 펩타이드를 장시간 가열하면 완전한 가수분해가 일어난다.

펩타이드의 가수분해는 산성 또는 알칼리성 환경뿐만 아니라 효소의 작용 하에서도 발생할 수 있습니다. 아미노산 염은 산성 및 알칼리성 환경에서 형성됩니다.

효소 가수분해가 발생하기 때문에 중요합니다. 선택적으로,티 . e. 엄격하게 정의된 펩타이드 사슬 부분의 절단을 허용합니다.

아미노산에 대한 질적 반응. 1) 모든 아미노산이 산화됨 닌히드린청자색의 제품이 형성됩니다. 이 반응은 분광광도법으로 아미노산을 정량화하는 데 사용할 수 있습니다. 2) 방향족 아미노산을 진한 질산과 가열하면 벤젠 고리가 질화되어 노란색 화합물이 생성됩니다. 이 반응을 크산토단백질(그리스어에서 크산토스 -노란색).

다람쥐. 단백질은 고분자량의 천연 폴리펩티드입니다. (10,000에서 수천만까지). 그들은 모든 살아있는 유기체의 일부이며 다양한 생물학적 기능을 수행합니다.

구조.폴리펩티드 사슬의 구조에서는 4가지 수준이 구분될 수 있습니다. 단백질의 1차 구조는 폴리펩타이드 사슬의 특정 아미노산 서열입니다. 펩타이드 사슬은 소수의 단백질에서만 선형 구조를 가지고 있습니다. 대부분의 단백질에서 펩타이드 사슬은 공간에서 특정 방식으로 접혀 있습니다.

2차 구조는 폴리펩티드 사슬의 형태, 즉 NH와 CO 기 사이의 수소 결합으로 인해 사슬이 공간에서 꼬이는 방식입니다. 체인을 놓는 주요 방법은 나선형입니다.

단백질의 3차 구조는 공간에서 뒤틀린 나선의 3차원 배열입니다. 3차 구조는 폴리펩티드 사슬의 서로 다른 위치에 위치한 시스테인 잔기 사이의 이황화 가교 -S-S-로 인해 형성됩니다. 3차 구조 형성에도 관여 이온 상호작용반대 전하를 띤 그룹 NH 3 + 및 COO- 및 소수성 상호작용즉, 소수성 탄화수소 잔기가 구조 내부에 있도록 단백질 분자가 접히는 경향입니다.

3차 구조는 단백질의 공간적 구성의 가장 높은 형태입니다.그러나 일부 단백질(예: 헤모글로빈)에는 서로 다른 폴리펩티드 사슬 사이의 상호작용으로 인해 형성되는 4차 구조.

물리적 특성단백질은 매우 다양하며 구조에 따라 결정됩니다. 에 의해 물리적 특성단백질은 두 가지 클래스로 나뉩니다. 구형 단백질물에 용해되거나 콜로이드 용액을 형성하고, 원섬유성 단백질물에 불용성.

화학적 성질. 1 . 단백질의 1차 구조는 유지하면서 2차 및 3차 구조가 파괴되는 것을 변성이라고 합니다. . 이는 가열되거나 환경의 산성도가 변화하거나 방사선에 노출될 때 발생합니다. 변성의 예로는 달걀을 삶을 때 달걀 흰자가 응고되는 현상이 있습니다. 변성은 가역적이거나 비가역적일 수 있습니다.단백질이 염에 노출되면 불용성 물질이 형성되어 비가역적인 변성이 발생할 수 있습니다. 중금속- 납 또는 수은.

2. 단백질 가수분해는 산성 또는 알칼리성 용액에서 아미노산이 형성되면서 1차 구조가 비가역적으로 파괴되는 현상입니다. 가수분해 생성물을 분석함으로써 단백질의 정량적 조성을 결정하는 것이 가능합니다.

3. 단백질의 경우 몇 가지가 알려져 있습니다. 질적 반응. 펩타이드 결합을 포함하는 모든 화합물은 알칼리성 용액의 구리(II) 염에 노출되면 보라색을 띕니다. 이 반응을 뷰렛.방향족 아미노산 잔기(페닐알라닌, 티로신)를 함유한 단백질은 진한 질산에 노출되면 노란색을 띕니다. (크산토단백질반응).

단백질의 생물학적 중요성:

1. 신체의 모든 화학 반응은 촉매 존재 하에서 발생합니다. 효소.알려진 모든 효소는 단백질 분자입니다. 단백질은 매우 강력하고 선택적인 촉매제입니다. 반응 속도를 수백만 배로 높이고 각 반응에는 고유한 단일 효소가 있습니다.

2. 일부 단백질은 수송 기능을 수행하고 분자나 이온을 합성 또는 축적 장소로 수송합니다. 예를 들어, 혈액에 포함된 단백질 헤모글로빈조직에 산소를 운반하고 단백질을 운반합니다. 미오글로빈근육에 산소를 저장합니다.

3. 단백질은 세포의 구성 요소입니다. 지지, 근육 및 외피 조직이 이들로부터 만들어집니다.

4. 단백질은 신체의 면역 체계에서 중요한 역할을 합니다. 특정 단백질이 있습니다. (항체),바이러스, 박테리아, 이물질 세포 등 이물질을 인식하고 결합할 수 있습니다.

5. 수용체 단백질은 이웃 세포나 다른 세포로부터 오는 신호를 인지하고 전달합니다. 환경. 예를 들어, 빛이 눈의 망막에 미치는 영향은 광수용체인 로돕신에 의해 감지됩니다. 아세틸콜린과 같은 저분자량 물질에 의해 활성화된 수용체는 신경 세포의 접합부에서 신경 자극을 전달합니다.

위의 단백질 기능 목록에서 단백질은 모든 유기체에 필수적이며 따라서 식품의 가장 중요한 구성 요소라는 것이 분명합니다. 소화 과정에서 단백질은 특정 유기체에 필요한 단백질 합성의 출발 물질로 사용되는 아미노산으로 가수분해됩니다. 신체가 스스로 합성할 수 없고 음식을 통해서만 섭취하는 아미노산이 있습니다.이러한 아미노산을 아미노산이라고 합니다. 바꾸어 놓을 수 없는.

니트로 화합물.니트로 화합물은 분자에 니트로 그룹이 포함된 유기 물질입니다. 2 탄소 원자에서.

니트로 화합물의 이름 접두어를 추가하여 원래 탄화수소의 이름에서 파생됨 니트로:

이 화합물의 일반식은 R-NO 2입니다.

유기물에 니트로 그룹을 도입하는 것을 질산화.그것은 다른 방법으로 수행될 수 있습니다. 방향족 화합물의 질화는 농축된 질산과 황산의 혼합물을 사용하여 쉽게 수행됩니다(첫 번째는 질산화제, 두 번째는 수분 제거제).

트리니트로톨루엔은 폭발물로 잘 알려져 있습니다. 폭발해야만 폭발합니다. 폭발하지 않고 연기가 나는 불꽃으로 화상을 입습니다.

포화 탄화수소의 질화는 가열 및 고압 하에서 탄화수소를 묽은 질산으로 처리하여 수행됩니다. (M.I. Konovalov의 반응):

니트로 화합물은 종종 할로겐화 알킬과 아질산은을 반응시켜 제조됩니다.

니트로 화합물이 환원되면 아민이 형성됩니다.

헤테로사이클을 구성하는 다른 원소의 원자는 다음과 같습니다. 헤테로원자. 헤테로사이클에서 발견되는 가장 일반적인 헤테로원자는 질소, 산소 및 황입니다. 헤테로사이클릭 화합물은 2개 이상의 원자가를 갖는 다양한 원소와 함께 존재할 수 있습니다.

헤테로사이클릭 화합물은 고리에 3, 4, 5, 6개 이상의 원자를 가질 수 있습니다. 그러나 가장 중요한 것은 5원 및 6원 헤테로사이클. 일련의 탄소환식 화합물에서와 같이 이러한 순환은 가장 쉽게 형성되며 가장 큰 강도를 특징으로 합니다. 헤테로사이클은 1개, 2개 또는 그 이상의 헤테로원자를 포함할 수 있습니다.

경험적 이름은 일반적으로 헤테로사이클에 사용됩니다.

5원 헤테로사이클

6원 헤테로사이클

벤젠 고리 또는 다른 헤테로사이클(예: 퓨린)과 융합된 헤테로사이클이 매우 중요합니다.

6원 헤테로사이클.피리딘 C 5 시간 5 N - 하나의 질소 원자를 갖는 가장 단순한 6원 방향족 헤테로사이클. 하나의 CH 그룹이 질소 원자로 대체되는 벤젠의 유사체로 간주될 수 있습니다.

화학적 성질 피리딘은 6개의 p-전자와 고독 전자쌍을 가진 질소 원자를 포함하는 방향족 시스템의 존재에 의해 결정됩니다.

1. 기본 속성.피리딘은 지방족 아민보다 약한 염기입니다. 수용액이 리트머스 파란색으로 변합니다.

피리딘이 강산과 반응하면 피리디늄 염이 형성됩니다.

친전자성 치환반응에서 질소원자는 2종 치환체로 작용하며,따라서 친전자성 치환은 다음에서 일어난다. 메타-위치.

벤젠과 달리 피리딘은 반응할 수 있다 친핵성 치환,질소 원자는 방향족 시스템에서 전자 밀도를 끌어오고 오르토-파라-질소 원자에 대한 위치는 전자가 고갈되어 있습니다. 따라서 피리딘은 나트륨 아미드와 반응하여 혼합물을 형성할 수 있습니다. 오르토-그리고 쌍-아미노피리딘 (치치바빈 반응):

피리딘이 수소화되면 방향족 시스템이 파괴되고 피페리딘이 형성되는데, 이는 고리형 2차 아민이며 피리딘보다 훨씬 강한 염기입니다.

피리미딘 C 4 시간 4 N 2 - 2개의 질소 원자를 갖는 6원 헤테로사이클. 두 개의 CH 그룹이 질소 원자로 대체되는 벤젠의 유사체로 간주될 수 있습니다.

피리미딘의 주요 의미그것은 피리미딘 염기류의 조상이라는 것이다.

피리미딘 염기는 피리미딘 유도체이며, 그 잔기는 우라실, 티민, 시토신과 같은 핵산의 일부입니다.

이러한 각 베이스는 두 가지 형태로 존재할 수 있습니다. 자유 상태에서 염기는 방향족 형태로 존재하며 NH 형태의 핵산 구성에 들어갑니다.

5원 고리를 가진 화합물.피롤 C 4 시간 4 NH - 하나의 질소 원자를 갖는 5원 헤테로사이클.

피롤을 얻습니다 아세틸렌과 암모니아의 응축:

또는 다른 헤테로원자를 갖는 5원 고리의 가암모니아분해 (유리예프의 반응):

강한 무기산은 방향족 시스템에서 질소 원자의 전자쌍을 추출할 수 있으며, 이 경우 방향성이 파괴되고 피롤은 불안정한 화합물로 변하여 즉시 중합됩니다. 산성 환경에서 피롤의 불안정성을산성 공포증 .

피롤은 매우 약한 산의 성질을 나타냅니다. 그 칼륨과 반응하여 피롤-칼륨을 형성합니다.

방향족 화합물인 피롤은 주로 a-탄소 원자(질소 원자에 인접한)에서 발생하는 친전자성 치환 반응을 일으키기 쉽습니다.

피롤이 수소화되면 다음과 같은 기본 특성을 나타내는 고리형 2차 아민인 피롤리딘이 형성됩니다.

푸린 - 두 개의 연결된 고리를 포함하는 헤테로사이클: 피리딘 및 이미다졸:

퓨린의 방향족 시스템은 10개의 p-전자(이중 결합에서 8개의 전자, 피롤 질소 원자에서 2개의 전자)를 포함합니다. 퓨린은 양쪽 성 화합물입니다. 퓨린의 약한 염기성 특성은 6원 고리의 질소 원자와 연관되어 있고, 약한 산성 특성은 5원 고리의 NH 그룹과 연관되어 있습니다.

퓨린의 주요 의미는 퓨린 염기 클래스의 조상이라는 것입니다.

퓨린 염기는 퓨린의 유도체이며 그 잔기는 핵산의 일부인 아데닌, 구아닌입니다.

핵산.핵산은 살아있는 유기체에서 유전 정보의 저장과 전달에 큰 역할을 하는 천연 고분자 화합물(폴리뉴클레오티드)입니다.핵산의 분자량은 수십만에서 수백억까지 다양합니다. 그들은 19세기에 세포핵에서 발견되어 분리되었지만 생물학적 역할은 20세기 후반에야 밝혀졌습니다.

뉴클레오티드는 핵산의 주요 구조 단위, 즉 단위체 단위입니다. 리보뉴클레오티드로 이루어진 핵산을 핵산이라고 한다. 리보핵산(RNA).디옥시리보뉴클레오티드로 구성된 핵산을 핵산이라고 합니다. 디옥시리보핵산(DNA).분자의 구성 RNA염기를 포함하는 뉴클레오티드를 포함합니다. 아데닌, 구아닌, 시토신과 우라실.분자의 구성 DNA다음을 포함하는 뉴클레오티드를 포함합니다. 아데닌, 구아닌, 시토신, 티민.염기를 지정하기 위해 아데닌 - A, 구아닌 - G, 티민 - T, 시토신 - C, 우라실 - U와 같은 한 글자 약어가 사용됩니다.

퓨린 뉴클레오사이드:

피리미딘 뉴클레오시드:

공간구조 DNA와 RNA의 폴리뉴클레오티드 사슬은 X선 구조 분석을 통해 결정되었습니다. 20세기 생화학 분야의 가장 큰 발견 중 하나입니다. J. Watson과 F. Crick이 1953년에 제안한 DNA 이중 가닥 구조의 모델로 밝혀졌습니다. 이 모델에 따르면 DNA 분자는 이중 나선이며 공통 축을 중심으로 반대 방향으로 꼬인 두 개의 폴리뉴클레오티드 사슬로 구성됩니다. 퓨린과 피리미딘 염기는 나선 내부에 위치하고 인산염과 디옥시리보스 잔기는 나선 외부에 위치합니다. 두 개의 나선은 염기쌍 사이의 수소 결합에 의해 함께 유지됩니다. DNA의 가장 중요한 특성은 결합 형성의 선택성입니다. (상보성).염기와 이중 나선의 크기는 티민(T)이 아데닌(A)과만 수소 결합을 형성하고 시토신(C)이 구아닌(G)과만 수소 결합을 형성하는 방식으로 자연에서 선택됩니다.

따라서 DNA 분자의 두 나선은 서로 상보적입니다. 나선 중 하나의 뉴클레오티드 서열은 다른 나선의 뉴클레오티드 서열을 고유하게 결정합니다.

2. RNA 전달(tRNA)는 아미노산을 리보솜으로 운반하며, 그곳에서 아미노산은 mRNA에 의해 지정된 특정 서열의 펩타이드 결합으로 연결됩니다.

3. 리보솜 RNA(rRNA)리보솜의 단백질 합성에 직접적으로 관여합니다. 리보솜은 4개의 rRNA와 수십 개의 단백질로 구성된 복잡한 초분자 구조입니다.. 실제로 리보솜은 단백질 생산을 위한 공장입니다.

모든 종류의 RNA는 DNA의 이중나선에서 합성됩니다.

아민.아민은 암모니아의 유도체로 간주될 수 있는 유기 화합물로, 수소 원자(1개 이상)가 탄화수소 라디칼로 대체됩니다.

+Cl- 유형의 4차 암모늄염은 무기 암모늄염의 유기 유사체입니다.

1차 아민의 이름 일반적으로 접두사를 추가하여 해당 탄화수소의 이름에서 파생됩니다. 아미노 또는 종료 -아민 . 2차 및 3차 아민의 이름 화합물에 존재하는 라디칼을 나열하는 합리적인 명명법의 원칙에 따라 가장 자주 형성됩니다.

주요한 R-NH2:CH3-NH2-메틸아민; C 6 H 5 -NH 2 -페닐아민;

반성 R-NH-R": (CH 2)NH - 디메틸아민; C 6 H 5 -NH-CH 3 -메틸페닐아민;

제삼기 R-N(R")-R": (CH 3) 3 H - 트리메틸아민; (C 6 H 5) 3 N - 트리페닐아민.

2. 방향족 아민니트로 화합물을 환원하여 얻음:

환원을 위해 산성 환경에서는 아연이나 철을, 알칼리성 환경에서는 알루미늄을 사용할 수 있습니다.

3. 저급 아민알코올과 암모니아 혼합물을 촉매 표면에 통과시켜 얻습니다.

화학적 성질. 1. 기본 속성.암모니아의 유도체로서 모든 아민은 기본 특성을 가지며, 지방족 아민은 암모니아보다 강한 염기이고 방향족 아민은 약한 염기입니다. 이것은 라디칼 CH 3 -, C 2 H 5 - 그리고 다른 사람들은 전시 포지티브 유도성(+I)영향을 미치고 질소 원자의 전자 밀도를 증가시킵니다.

이는 기본 속성의 증가로 이어집니다. 반대로, 페닐 라디칼 C 6 H 5 -는 음성 중간체(-M)영향을 미치고 질소 원자의 전자 밀도를 감소시킵니다.

아민 용액의 알칼리 반응은 아민과 물의 상호 작용 중에 수산기 이온이 형성되는 것으로 설명됩니다.

순수한 형태 또는 용액 상태의 아민은 산과 반응하여 염을 형성합니다.

2. 연소.아민은 산소 속에서 연소되어 질소, 이산화탄소 및 물을 형성합니다.

3. 아질산과의 반응. a) 1차 지방족 아민 아질산의 영향으로 알코올로 전환됨:

비) 1차 방향족 아민 HNO 2의 영향으로 디아조늄염으로 변환:

c) 2차 아민(지방족 및 방향족)은 니트로소 화합물을 생성합니다. - 특유의 냄새가 나는 물질:

아민의 가장 중요한 대표자.가장 간단한 지방족 아민은 다음과 같습니다. 메틸아민, 디메틸아민, 디에틸아민 - 의약 물질 및 기타 유기 합성 제품의 합성에 사용됩니다. 헥사메틸렌디아민 NH 2 -(CH 2) 2 -NH 6 은 중요한 고분자 재료인 나일론 생산을 위한 출발 물질 중 하나입니다.

아닐린 C 6 시간 5 NH 2 - 방향족 아민 중 가장 중요한 것. 무색의 유성 액체로 물에 약간 용해됩니다. 아닐린의 정성 검출용 브롬수와의 반응을 이용하면 2,4,6-트리브로모아닐린의 흰색 침전물이 형성됩니다.

아닐린은 염료, 의약품, 플라스틱 등을 생산하는 데 사용됩니다.

아미노산.아미노산은 카르복실기 -COOH와 아미노기 -NH를 포함하는 유기 이작용성 화합물입니다. 2 . 두 작용기의 상대적 위치에 따라 a-, b-, g-아미노산 등이 구별됩니다.

단백질에는 20개의 기본 아미노산이 포함되어 있습니다(표 참조).

일반식의 가장 중요한 α-아미노산

이름




페닐알라닌

글루탐산	CH2-CH2-COOH

모든 천연 아미노산은 다음과 같은 주요 그룹으로 나눌 수 있습니다.

1 ) 지방족 포화 아미노산(글리신, 알라닌);

2) 황 함유 아미노산(시스테인);

3) 지방족 수산기를 가진 아미노산(세린);

4) 방향족 아미노산(페닐알라닌, 티로신);

5 ) 산기가 있는 아미노산(글루탐산);

6) 염기성 라디칼을 가진 아미노산(라이신).

물리적 특성.아미노산은 고체 결정질 물질로 물에 잘 녹고 유기용매에는 잘 녹습니다. 많은 아미노산은 달콤한 맛을 가지고 있습니다. 그들은 고온에서 녹고 일반적으로 그 과정에서 분해됩니다. 증기 상태로 들어갈 수 없습니다.

화학적 성질. 아미노산은 유기 양쪽성 화합물입니다.이들은 분자 내에 반대 성격의 두 가지 작용기를 포함합니다: 기본 특성을 갖는 아미노 그룹과 산성 특성을 갖는 카르복실 그룹. 아미노산은 산과 염기 모두와 반응합니다.

다양한 환경에서 아미노산의 산-염기 변형은 다음 다이어그램으로 나타낼 수 있습니다.

아미노산 수용액은 작용기의 수에 따라 중성, 알칼리성 또는 산성 환경을 갖습니다. 따라서 글루탐산은 산성 용액(-COOH 그룹 2개, -NH 2 1개)을 형성하고, 라이신은 알칼리성 용액(-COOH 그룹 1개, -NH 2 2개)을 형성합니다.

아미노산은 염화수소 가스가 있는 상태에서 알코올과 반응하여 에스테르를 형성할 수 있습니다.

아미노산의 가장 중요한 특성은 응축되어 펩타이드를 형성하는 능력입니다.

펩티드.펩티드. 두 개 이상의 아미노산 분자의 축합 생성물입니다. 두 개의 아미노산 분자가 서로 반응하여 물 분자를 제거하고 조각이 연결된 생성물을 형성할 수 있습니다. 펩티드 결합-CO-NH-.

효소 가수분해가 발생하기 때문에 중요합니다. 선택적으로,티 . e. 엄격하게 정의된 펩타이드 사슬 부분의 절단을 허용합니다.

다람쥐.단백질은 고분자량의 천연 폴리펩티드입니다. (10,000에서 수천만까지). 그들은 모든 살아있는 유기체의 일부이며 다양한 생물학적 기능을 수행합니다.

구조.폴리펩티드 사슬의 구조에서는 4가지 수준이 구분될 수 있습니다. 단백질의 1차 구조는 폴리펩타이드 사슬의 특정 아미노산 서열입니다. 펩타이드 사슬은 소수의 단백질에서만 선형 구조를 가지고 있습니다. 대부분의 단백질에서 펩타이드 사슬은 공간에서 특정 방식으로 접혀 있습니다.

2차 구조는 폴리펩티드 사슬의 형태, 즉 NH와 CO 기 사이의 수소 결합으로 인해 사슬이 공간에서 꼬이는 방식입니다.체인을 놓는 주요 방법은 나선형입니다.

3차 구조는 단백질의 공간적 구성의 가장 높은 형태입니다.그러나 일부 단백질(예: 헤모글로빈)에는 서로 다른 폴리펩티드 사슬 사이의 상호작용으로 인해 형성되는 4차 구조.

물리적 특성단백질은 매우 다양하며 구조에 따라 결정됩니다. 물리적 특성에 따라 단백질은 두 가지 클래스로 나뉩니다. 구형 단백질물에 용해되거나 콜로이드 용액을 형성하고, 원섬유성 단백질물에 불용성.

화학적 성질. 1. 단백질의 1차 구조는 유지하면서 2차 및 3차 구조가 파괴되는 것을 변성이라고 합니다.. 이는 가열되거나 환경의 산성도가 변화하거나 방사선에 노출될 때 발생합니다. 변성의 예로는 달걀을 삶을 때 달걀 흰자가 응고되는 현상이 있습니다. 변성은 가역적이거나 비가역적일 수 있습니다.돌이킬 수 없는 변성은 단백질이 납이나 수은과 같은 중금속 염에 노출될 때 불용성 물질이 형성되어 발생할 수 있습니다.

2. 단백질 가수분해는 산성 또는 알칼리성 용액에서 아미노산이 형성되면서 1차 구조가 비가역적으로 파괴되는 현상입니다.가수분해 생성물을 분석함으로써 단백질의 정량적 조성을 결정하는 것이 가능합니다.

3. 단백질의 경우 몇 가지가 알려져 있습니다. 질적 반응. 펩타이드 결합을 포함하는 모든 화합물은 알칼리성 용액의 구리(II) 염에 노출되면 보라색을 띕니다. 이 반응을 뷰렛.방향족 아미노산 잔기(페닐알라닌, 티로신)를 함유한 단백질은 진한 질산에 노출되면 노란색을 띕니다. (크산토단백질반응).

단백질의 생물학적 중요성:

3. 단백질은 세포의 구성 요소입니다. 지지, 근육 및 외피 조직이 이들로부터 만들어집니다.

5. 수용체 단백질은 이웃 세포나 환경에서 오는 신호를 감지하고 전달합니다. 예를 들어, 빛이 눈의 망막에 미치는 영향은 광수용체인 로돕신에 의해 감지됩니다. 아세틸콜린과 같은 저분자량 물질에 의해 활성화된 수용체는 신경 세포의 접합부에서 신경 자극을 전달합니다.

아미노산은 서로 결합하여 단백질을 형성합니다. 이는 가장 중요한 질소 함유 유기 물질이며, 이것이 없으면 생명체는 생각할 수 없습니다. 그들은 살아있는 유기체의 세포의 일부입니다. 단백질은 뿐만 아니라 건축 자재유기체뿐만 아니라 모든 생화학적 과정을 조절합니다. 우리는 알고 있다 큰 역할생체촉매 - 효소. 그들은 단백질을 기반으로합니다.

단백질의 특성

효소가 없으면 반응이 멈추고 생명 자체도 멈춥니다. 단백질은 유기체의 성장, 발달, 번식 및 특성 유전 과정의 주요 참여자입니다. 신진 대사, 호흡 과정, 땀샘과 근육의 작용은 단백질의 참여로 발생합니다.

아미노산에 포함된 아미노기와 카르복실기는 성질이 서로 반대이다. 따라서 아미노산 분자는 서로 상호 작용합니다. 이 경우 한 분자의 아미노 그룹은 다른 분자의 카르복실 그룹과 반응합니다.

NH2-CH2-CO-OH + H -NH-CH2-COOH => NH2-CH2-CO-NH-CH2-COOH + H2O

단백질 분자는 5000을 초과하는 고분자량을 가지고 있습니다. 일부 단백질은 1,000,000이 넘는 분자량을 가지며 수천 개의 아미노산 잔기로 구성됩니다. 따라서 호르몬 인슐린은 다양한 아미노산의 51개 잔기로 구성되며 달팽이의 청색 호흡 색소 단백질에는 약 10만 개의 아미노산 잔기가 포함되어 있습니다.

식물 유기체는 필요한 모든 아미노산을 합성합니다. 그 중 일부만이 동물과 인간 유기체에서 합성될 수 있습니다. 교체 가능이라고합니다. 9가지 아미노산은 음식을 통해서만 몸에 들어갑니다. 그들은 대체 불가능하다고 불립니다. 신체에서 적어도 하나의 아미노산이 결핍되면 다음이 초래됩니다. 심각한 질병. 예를 들어, 음식에 라이신이 부족하면 혈액 순환이 잘 안되고, 헤모글로빈이 감소하고, 근육이 소모되고, 뼈 강도가 감소합니다.

단백질 구성

단백질 분자의 아미노산 잔기의 순서를 단백질의 1차 구조라고 합니다. 단백질 구조의 기초이다.

분자에는 공유되지 않은 전자쌍을 갖는 산소 원자와 전기 음성 질소 원자에 결합된 수소 원자가 포함되어 있습니다.

수소 결합은 단백질 분자의 개별 부분 사이에서 발생합니다. 모든 상호 작용의 결과로 분자는 나선형으로 비틀어집니다. 펩타이드 사슬의 공간적 배열을 단백질의 2차 구조라고 합니다.

단백질의 수소와 공유결합은 깨질 수 있습니다. 그런 다음 단백질의 변성이 발생합니다-2차 구조가 파괴됩니다. 이는 가열, 기계적 작용, 혈액 산도 변화 및 기타 요인으로 인해 발생합니다.

나선형 단백질 분자는 특정한 모양을 가지고 있습니다. 이 나선이 확장되면 원섬유형 단백질이 형성됩니다. 근육, 연골, 인대, 동물의 털, 사람의 머리카락은 이러한 단백질로 만들어집니다. 그러나 대부분의 단백질은 구형 분자를 가지고 있습니다. 이들은 구형 단백질입니다. 효소, 호르몬, 혈액 단백질, 우유 단백질 등의 기초를 형성하는 단백질은 이러한 형태를 갖습니다. 개별 단백질 입자(섬유질 또는 소구체)는 더 복잡한 구조로 결합됩니다.

단백질의 구성과 구조에 대한 지식은 수많은 인간 유전 질환의 본질을 해독하는 데 도움이 되므로 효과적인 방법그들의 치료. 화학적 지식은 의학에서 질병 퇴치, 질병 예방, 지구상 인간 존재 촉진을 위해 사용됩니다.

니트로 화합물

니트로 화합물- 하나 이상의 수소 원자가 니트로 그룹으로 대체된 분자의 탄화수소 유도체 (NO2).

구조

니트로 그룹이 연결된 탄소 원자에 따라 1차(I), 2차(II) 및 3차(III) 니트로 화합물이 구별됩니다.

명명법

체계적인 명명법에 따르면 니트로 화합물은 접두사를 추가하여 명명됩니다. 니트로 - 해당 탄화수소의 이름으로.

영수증

1. 할로알케인에 대한 질산은의 작용하에

2. 250~500oC로 가열하고 압력을 가할 때 묽은 질산을 사용한 알칸의 질화(증기상 질화) - 코노발로프의 반응. 수소 치환은 덜 수소화된 탄소 원자에서 일어난다

상호작용 메커니즘은 급진적입니다. 질화제 아니오 2×– 라디칼형 산화질소

두 라디칼의 상호 작용으로 니트로 화합물이 형성됩니다.

화학적 성질

1. 1차 아민 형성에 따른 니트로 화합물의 환원

2. 니트로 화합물에 대한 알칼리의 영향

3. 아질산과의 상호작용(니트로 화합물에 대한 정성적 반응임):

a) 니트롤산의 염은 밝은 빨간색입니다(2차 니트로 화합물 포함).

b) 슈도니트롤은 청록색을 띤다(3차 니트로 화합물 포함):

아민

아민- 수소 원자(1개, 2개 또는 3개)가 탄화수소 라디칼로 대체된 암모니아 유도체로 간주될 수 있는 유기 화합물.

아민은 1차, 2차, 3차일 수 있습니다(탄소 원자당 얼마나 많은 수소 원자가 라디칼로 대체되는지에 따라 다름).

이성질체

아민 이성질체 현상은 다음과 관련됩니다:

1. 탄소골격의 구조와 아미노기의 위치로

2. 동일한 수의 탄소 원자를 포함하는 1차, 2차, 3차 아민은 서로 이성질체입니다.

명명법

합리적인 명명법에 따르면 이름은 다음과 같이 구성됩니다. 탄화수소 라디칼의 이름은 알파벳 순서로 나열되고 어미가 추가됩니다. 아민.

체계적인 명명법에 따르면

영수증

1. 암모니아의 알킬화(가열 및 고압 사용)

과량의 할로겐화 알킬을 사용하면 다음을 얻을 수 있습니다.

2. 1차 아민이 얻어집니다:

a) 니트로 화합물의 감소

b) 강력한 환원제로 아미드를 환원하는 경우

c) 니트릴의 감소

3. 산성 아미드와 브롬 또는 차아염소산염의 알칼리 용액과의 상호 작용(호프만 반응)

4. 아미노산의 효소적 탈카르복실화는 생물학적 시스템에서 발생할 수 있습니다.

화학적 성질

1. 질소 원자에 전자쌍이 존재하기 때문에 모든 아민은 기본 특성을 갖습니다. 더욱이 지방족 아민은 암모니아보다 더 강한 염기입니다.

아민 수용액은 알칼리성이다(빨간색 리트머스 블루로 변한다).

2. 아민은 산과 반응하여 암모늄염과 유사한 염을 형성합니다.

3. 알칼리는 아민염을 유리 아민으로 전환합니다.

4. 아민은 암모니아의 유기 유사체이므로 전이 금속과 복합 화합물을 형성할 수 있습니다.

5. 아질산과의 상호작용:

a) 1차 아민

b) 2차 아민은 니트로사민을 형성합니다.

c) 3차 아민은 산에 내성이 있습니다.

6. 아민은 알킬화 반응을 겪습니다.

7. 아민은 아실화 반응을 겪습니다.

분류 이 화합물 그룹에는 다음과 같은 여러 클래스가 포함됩니다. 아민 아미드 이미드 아조 화합물 디아조 화합물. 아미노산 니트로 화합물 니트로소 화합물

아민 아민은 암모니아의 유도체로 간주될 수 있습니다. 아민은 암모니아의 수소 원자를 탄화수소 라디칼로 대체하여 얻은 유기 화합물입니다.

o 분류 탄화수소 라디칼로 대체된 암모니아 분자의 수소 원자 수에 따라 아민은 다음과 같이 나뉩니다.

라디칼의 유형에 따라 아민은 다음과 같이 구분됩니다. § 한계; § 무제한; § 방향족. 아미노 그룹의 수에 따라 아민은 다음과 같이 나뉩니다. § 모노아민; § 디아민; § 폴리아민.

o 명명법 보편적입니다. 아민의 이름은 두 단어, 즉 라디칼 명명법에 따른 탄화수소 라디칼의 이름과 "아민"이라는 단어로 구성됩니다. 합리적인. 1차 아민의 이름을 구성하는 데에만 사용됩니다. 이는 탄화수소의 이름과 접두사 "amino-"를 기반으로 하며 앞에 아미노 그룹의 위치가 숫자로 표시됩니다. 때로는 접두사 대신 접미사 "아민"이 사용됩니다.

1차 아민 메틸아민 아미노메탄 메탈아민 에틸아민 아미노에탄 프로필아민 1 -아미노프로판 이소프로필아민 2 -아미노프로판 프로필아민-2 둘째. 프로필아민 부틸아민 1-아미노부탄

신명기 부틸아민 2-아미노부탄 이소부틸아민 2-메틸-1-아미노프로판 아미노이소부탄 Tert. 부틸아민 2-메틸-2-아미노프로판 2-메틸프로필아민-2 2차 아민 디메틸아민 메틸에틸아민

o 물리적 특성 메틸아민, 디메틸아민, 트리메틸아민은 가스입니다. 나머지 저급 아민은 액체입니다. 고급 아민은 고체입니다. 아민에는 "청어 염수"라는 불쾌한 냄새가 있는데, 이는 낮은 것에서 더 두드러지고 높은 것에서는 약하거나 없습니다. 저급 아민(첫 번째 대표자)은 물(암모니아와 같은)에 잘 용해되며 해당 용액은 매질과의 기본 반응을 보입니다.

o 생산 방법 1850년 독일 과학자 호프만(Hoffmann)은 할로겐화 탄화수소와 과량의 암모니아 사이의 화학 반응의 결과로 처음으로 아민을 얻었습니다. 순수한 아민을 얻으려면 과량의 암모니아가 필요합니다. 암모니아가 부족하면 항상 혼합물이 형성됩니다.

1차 아민은 생물학적으로 가장 활성이 높습니다. 이는 산성 아미드의 분해(호프만 재배열)에 의해 얻어졌습니다. 프로피온산 아미드 이 방법은 실험실 실습에서 널리 사용됩니다.

산업계에서는 니트로 화합물과 산의 니트릴을 환원시켜 1차 아민을 얻습니다. 니트로에탄 프로피온산 니트릴 에틸아민 프로필아민

아질산과의 상호작용 1차 아민이 아질산과 반응하면 1차 알코올이 형성됩니다.

2차 아민은 아질산과 반응하여 니트로사민(노란색-주황색 화합물)을 형성합니다.

산화. 어렵고 결과는 구조에 따라 다릅니다. 1차 아민의 산화는 니트로 화합물을 형성합니다.

이들은 아미노 그룹이 벤젠 고리에 연결된 분자 내의 화합물입니다. 아닐린 염료의 가장 단순한 대표자이자 조상은 다음과 같습니다.

영형. 물리적 특성 아닐린은 공기 중에서 빠르게 갈색으로 변하는 무색 액체입니다. 물에 잘 녹지 않습니다.

영형. 화학적 성질은 아미노 그룹과 벤젠 고리 모두에 기인합니다. 아미노기는 전자공여성 치환기이며 벤젠고리로 인한 아닐린의 성질은 다음과 같다.

알코올과의 상호 작용 - 특정 화학적 성질벤젠 고리와 직접적인 접촉으로 인한 아미노 그룹.

UREA는 완전한 아미드입니다. 탄산. 자연계에 널리 분포되어 있습니다. 단백질 대사의 최종 산물입니다. 정상적인 조건에서 요소는 133C의 온도에서 녹는 고체 결정질 물질입니다. 극성 용매에는 잘 녹고 비극성 용매에는 전혀 녹지 않습니다. 염기성은 약하지만 카르보닐기 때문에 아민에 비해 덜 뚜렷합니다.

요소 얻기 산업계에서 요소는 다음과 같은 방법으로 생산됩니다. 완전 탄산 할로겐화물을 암모니아와 반응시켜서

뷰렛은 펩타이드 결합을 가진 가장 단순한 유기 화합물입니다. 펩타이드 결합은 모든 천연 단백질체의 기본 결합입니다. 뷰렛과 수산화구리(II)의 반응은 단백질에 대한 정성적 반응입니다.

아미노산은 산 라디칼에서 하나 이상의 수소 원자를 대체하여 얻을 수 있는 카르복실산의 유도체입니다.

o 분류 카르복실기 수에 따라: 일염기 이염기 다염기

아미노 그룹의 수에 따라: 모노-아미노산 디-아미노산 트리-아미노산 라디칼의 구조에 따라: 열린 사슬 순환

o 보편적 명명법: 이름을 구성하는 규칙은 접두사에 표시된 아미노기의 존재, 수량 및 위치만 제외하면 카르복실산과 동일합니다. 합리적: 아미노 그룹의 위치는 합리적인 명명법에 따라 그리스 알파벳 문자 + "아미노"라는 단어 + 카르복실산의 이름으로 표시됩니다.

o ISOMERITY 카르복실기에 대한 아미노기 위치의 이성질체. α-, β-, γ-, δ-, ε- 등이 있습니다. 구조 이성질체 광학 이성질체

o 물리적 특성 아미노산은 융점이 높은 무색 결정질 물질입니다. 비행하지 마십시오. 분해되면서 녹습니다. 이들은 물에 잘 녹고 유기용매에는 잘 녹지 않습니다. 그들은 광학 활동을 가지고 있습니다.

동종 시리즈 2 -아미노에탄 α-아미노아세트산 글리신 2 -아미노프로판 α-아미노프로피온 α-알라닌 3 -아미노프로판 β-아미노프로피온 β-알라닌 2 -아미노부탄 α-아미노부티르산 3 -아미노부탄 β-아미노부티르산 4 -아미노부탄 γ-아미노부티르산

아미노산의 특정 특성 무기산이 없는 경우 α-아미노산 가열과의 관계

이염기성 아미노산은 내부 염을 형성할 수 있습니다. 둘 다 단백질체의 가수분해 생성물 중에서 발견됩니다. 아스파르트산은 동물과 식물 유기체에서 유리 형태로 발견됩니다. 질소 대사에 중요한 역할을 합니다. 아미드-아스파라긴을 형성합니다. 글루타민산은 정신 장애 치료에 사용됩니다. 아미드-글루타민을 형성합니다.

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α-아미노산은 단백질 합성에 관여합니다. 단백질체에는 아미노기 외에 다른 기능기도 포함하는 아미노산도 포함됩니다. 신체에 대한 중요성에 따라 모든 아미노산은 다음과 같이 나뉩니다. § 대체 가능(체내에서 합성) § 대체 불가능(공급은 음식으로만 보충됨)

이름 공식 명명법에 따르면, 사소한 규칙입니다. 에 대한. α-아미노아세트산 글리신 gly α-아미노프로피온산 알라닌 Ala α-아미노이소발레릭 발린 발 α-아미노이소카프로산 류신 leu Second. 부틸-α아미노아세트산 이소류신 ile

α,ε디아민프론산 라이신 lys α-아미노-δ 구아니돌 아르기닌 레리안 ARG α-아미노-β옥시프로피오노베 세린 세린 α-아미노β옥시부티르산 트레오닌 트레β-티오-α아미노프로프 이온성 시스테인 시스

시스틴 α-아미노-γ-메티오닌 메틸티옴 아실 α-아미노-β페닐프로피온산 페닐알린 β-프티로신 옥시페닐α아미노프로판신 메트펜 타이어

단백질 단백질 또는 단백질 물질은 분자가 펩타이드 결합으로 연결된 α-아미노산 잔기로 구성된 고분자 유기 화합물입니다. 후자의 수는 크게 변동할 수 있으며 때로는 수천에 이릅니다. 단백질의 구조는 매우 복잡합니다. 개별 펩타이드 사슬 또는 그 부분은 이황화물, 염 또는 수소 결합으로 서로 연결될 수 있습니다. 유리 아미노기(예: 폴리펩티드 사슬의 한쪽 끝에 위치한 말단 아미노기 또는 라이신의 ε-아미노기)와 유리 카르복실기(사슬의 말단 카르복실기 또는 유리 카르복실기) 사이에 염 결합이 형성됩니다. 이염기성 아미노산); 카르보닐기의 산소 원자와 아미노기의 수소 원자 사이뿐만 아니라 하이드록시 아미노산의 하이드록소 그룹과 펩타이드 그룹의 산소로 인해 수소 결합이 발생할 수 있습니다.

단백질 단백질 분자에는 1차, 2차, 3차, 4차 구조가 있습니다. 모든 단백질은 어떤 그룹에 속해 있는지, 어떤 기능을 수행하는지에 관계없이 상대적으로 작은 세트(보통 20개)의 아미노산으로 구성됩니다. 아미노산은 특정 유형의 단백질에 대해 다르지만 항상 엄격하게 정의된 서열에 위치합니다. 단백질은 단백질과 단백질로 구분됩니다. Ø 단백질은 아미노산 잔기로만 구성된 단순한 단백질입니다. ü 알부민 – 상대적으로 분자량이 작고 물에 잘 녹으며 가열하면 응고됩니다.

단백질 ü 글로불린 – 불용성 정수, 그러나 따뜻한 10% Na 용액에는 용해됩니다. Cl. ü 프롤라민은 물에 약간 용해되지만 60-80% 수성 에틸 알코올에는 용해됩니다. ü 글루텐은 0.2% 알칼리에만 용해됩니다. ü 프로타민 – 유황이 전혀 포함되어 있지 않습니다. ü 프로테이노이드는 불용성 단백질입니다. ü 인단백질 – 인산(카제인)을 함유하고 있습니다.

단백질 Ø 단백질은 아미노산과 함께 탄수화물, 지질, 헤테로고리 화합물, 핵산 및 인산을 포함하는 복잡한 단백질입니다. ü 지질단백질 - 단순 단백질과 지질로 가수분해됩니다. (엽록소 입자, 세포 원형질). ü 당단백질 – 단순 단백질과 고분자량 탄수화물로 가수분해됩니다. (동물의 점액 분비물). ü 염색체단백질 - 단순 단백질과 염료(헤모글로빈)로 가수분해됨 ü 핵단백질 - 단순 단백질(보통 프로타민)과 핵산으로 가수분해됨