compuși ai azotului. Subiect: Materie organică

Compuși nitro. Compușii nitro sunt numiți substanțe organice, ale căror molecule conțin o grupare nitro - NO 2 la atomul de carbon.

Ele pot fi considerate ca derivați ai hidrocarburilor obținute prin înlocuirea unui atom de hidrogen cu o grupare nitro. În funcție de numărul de grupuri nitro, se disting compuși mono-, di- și polinitro.

Denumirile compușilor nitro produs din denumirile hidrocarburilor originale cu adăugarea prefixului nitro-:

Formula generală a acestor compuși este R—NO2.

Introducerea unui grup nitro în materia organică se numește nitrare. Se poate realiza căi diferite.Nitrarea compușilor aromatici se realizează cu ușurință sub acțiunea unui amestec de acizi azotic și sulfuric concentrați (primul este un agent de nitrare, al doilea este un agent de îndepărtare a apei):

Trinitrotoluenul este bine cunoscut ca exploziv. Explodează numai la detonare. Arde cu o flacără fumurie fără explozie.

Nitrarea hidrocarburilor saturate se realizează prin acțiunea acidului azotic diluat asupra hidrocarburilor sub încălzire și presiune ridicată. (reacția lui M.I. Konovalov):

Compușii nitro sunt adesea preparați prin reacția halogenurilor de alchil cu nitritul de argint:

La reducerea compușilor nitro, se formează amine.

Compuși heterociclici care conțin azot. Compușii heterociclici sunt compuși organici care conțin inele (cicluri) în moleculele lor, la formarea cărora, pe lângă atomul de carbon, participă și atomi ai altor elemente.

Se numesc atomii altor elemente care alcătuiesc heterociclul heteroatomi. Cele mai frecvente heterocicluri sunt heteroatomii de azot, oxigen și sulf pot exista compuși heterociclici cu o mare varietate de elemente având o valență de cel puțin două.

Compușii heterociclici pot avea 3, 4, 5, 6 sau mai mulți atomi în ciclu. in orice caz cea mai mare valoare avea heterocicluri cu cinci și șase membri. Aceste cicluri, ca și în seria compușilor carbociclici, se formează cel mai ușor și se disting prin cea mai mare rezistență. Un heterociclu poate conține unul, doi sau mai mulți heteroatomi.

În mulți compuși heterociclici, structura electronică a legăturilor din inel este aceeași ca și în compușii aromatici. Prin urmare, compușii heterociclici tipici sunt indicați în mod convențional nu numai prin formule care conțin legături duble și simple alternative, ci și prin formule în care conjugarea electronilor p este indicată printr-un cerc înscris în formulă.

Pentru heterocicluri se folosesc de obicei denumiri empirice.

Heterocicluri cu cinci membri

Heterocicluri cu șase membri

De mare importanță sunt heterociclurile fuzionate cu un inel benzenic sau cu un alt heterociclu, cum ar fi purina:

Heterocicluri cu șase membri. Piridină C5H5N - cel mai simplu heterociclu aromatic cu șase membri cu un atom de azot. Poate fi considerat un analog al benzenului, în care o grupare CH este înlocuită cu un atom de azot:

Piridină este un lichid incolor, puțin mai ușor decât apa, cu un miros neplăcut caracteristic; miscibil cu apa în orice raport. Piridină și omologii săi sunt izolați din gudronul de cărbune. În condiții de laborator, piridina poate fi sintetizată din acid cianhidric și acetilenă:

Proprietăți chimice piridina sunt determinate de prezența unui sistem aromatic care conține șase electroni p și un atom de azot cu o pereche de electroni neîmpărțită.

1. Proprietăți de bază. Piridina este o bază mai slabă decât aminele alifatice. Soluția sa apoasă pătează turnesolul Culoarea albastră:

Când piridina reacţionează cu acizi tari, se formează săruri de piridiniu:

2. proprietăți aromatice. La fel ca benzenul, piridina reacţionează substituție electrofilă, cu toate acestea, activitatea sa în aceste reacții este mai mică decât cea a benzenului datorită electronegativității ridicate a atomului de azot. Nitrați de piridină la 300 ° Cu putere redusă:

Atomul de azot în reacțiile de substituție electrofilă se comportă ca un substituent de al 2-lea fel, deci substituţia electrofilă are loc în meta- poziţie.

Spre deosebire de benzen piridina poate reacționa substituție nucleofilă,întrucât atomul de azot extrage densitatea electronică din sistemul aromatic şi orto-para- pozițiile față de atomul de azot sunt epuizate în electroni. Deci, piridina poate reacționa cu amida de sodiu, formând un amestec orto-și pereche- aminopiridine (reacție Chichibabin):

La hidrogenarea piridinei sistemul aromatic se descompune și se formează piperidină, care este o amină secundară ciclică și este o bază mult mai puternică decât piridina:

Pirimidină C4H4N2 - heterociclu cu șase membri cu doi atomi de azot. Poate fi considerat un analog al benzenului, în care două grupări CH sunt înlocuite cu atomi de azot:

Datorită prezenței a doi atomi de azot electronegativi în inel, pirimidina este chiar mai puțin activă în reacțiile de substituție electrofilă decât piridina. Proprietățile sale de bază sunt, de asemenea, mai puțin pronunțate decât cele ale piridinei.

Semnificația principală a pirimidinei este că este strămoșul clasei bazelor pirimidinice.

Bazele pirimidinice sunt derivați ai pirimidinei, ale căror reziduuri fac parte din acizii nucleici: uracil, timină, citozină.

Fiecare dintre aceste baze poate exista sub două forme. În stare liberă, bazele există sub formă aromatică și sunt incluse în compoziția acizilor nucleici în formă NH.

Compuși cu un ciclu cu cinci membri. Pirol C4H4NH - heterociclu cu cinci membri cu un atom de azot.

Sistemul aromatic conține șase electroni p (câte unul din patru atomi de carbon și o pereche de electroni din atomul de azot). Spre deosebire de piridină, perechea de electroni a atomului de azot din pirol face parte din sistemul aromatic, prin urmare pirolul este practic lipsit de proprietăți de bază.

Pirolul este un lichid incolor cu un miros asemănător cu cel al cloroformului. Pirolul este ușor solubil în apă (< 6%), но растворим в органических растворителях. На воздухе быстро окисляется и темнеет.

Pirole primesc condensarea acetilenei cu amoniac:

sau amonoliza inelelor cu cinci membri cu alți heteroatomi (reacția lui Iuriev):

Acizii minerali puternici pot trage perechea de electroni a atomului de azot din sistemul aromatic, în timp ce aromaticitatea este ruptă, iar pirolul este transformat într-un compus instabil, care se polimerizează imediat. Instabilitatea pirolului într-un mediu acid se numește acidofobie.

Pirolul prezintă proprietățile unui acid foarte slab. Reacționează cu potasiul pentru a forma pirol-potasiu:

Pirolul, ca compus aromatic, este predispus la reacții de substituție electrofilă care apar predominant la atomul de carbon a (adiacent atomului de azot).

Când pirolul este hidrogenat, se formează pirolidină - o amină secundară ciclică, care prezintă principalele proprietăți:

purină - heterociclu, incluzând două cicluri articulate: piridină și imidazol:

Sistemul aromatic al purinei include zece electroni p (opt electroni ai legăturilor duble și doi electroni ai atomului de azot pirol). Purina este un compus amfoter. Proprietățile de bază slabe ale purinei sunt asociate cu atomii de azot ai inelului cu șase atomi, iar proprietățile acide slabe sunt asociate cu gruparea NH a inelului cu cinci membri.

Semnificația principală a purinei este că este strămoșul clasei de baze purinice.

Bazele purinice sunt derivați ai purinei, ale căror resturi fac parte din acizii nucleici: adenina, guanina.

Acizi nucleici. Acizii nucleici sunt compuși macromoleculari naturali (polinucleotide) care joacă un rol uriaș în stocarea și transmiterea informațiilor ereditare în organismele vii. Greutatea moleculară a acizilor nucleici poate varia de la sute de mii la zeci de miliarde. Au fost descoperite și izolate din nucleele celulare încă din secolul al XIX-lea, dar ei rol biologic a fost descoperit abia în a doua jumătate a secolului al XX-lea.

Structura acizilor nucleici poate fi stabilită prin analiza produselor hidrolizei lor. Odată cu hidroliza completă a acizilor nucleici, se formează un amestec de pirimidină și baze purinice, o monozaharidă (b-riboză sau b-dezoxiriboză) și acid fosforic. Aceasta înseamnă că acizii nucleici sunt formați din fragmente din aceste substanțe.

Cu hidroliza parțială a acizilor nucleici, se formează un amestec nucleotide ale căror molecule sunt construite din reziduuri de acid fosforic, o monozaharidă (riboză sau dezoxiriboză) și o bază azotată (purină sau pirimidină). Reziduul de acid fosforic este atașat la al 3-lea sau al 5-lea atom de carbon al monozaharidei, iar restul de bază este atașat la primul atom de carbon al monozaharidei. Formule generale de nucleotide:

unde X=OH pentru ribonucleotide, construit pe bază de riboză și X \u003d\u003d H pentru dezoxiribonucleotide, pe bază de deoxiriboză. În funcție de tipul bazei azotate, se disting nucleotidele purinice și pirimidinice.

Nucleotidul este principala unitate structurală a acizilor nucleici, legătura lor monomerică. Acizii nucleici care sunt formați din ribonucleotide se numesc acizi ribonucleici (ARN). Se numesc acizi nucleici formați din dezoxiribonucleotide acizi dezoxiribonucleici (ADN). Compoziția moleculelor ARN nucleotide care conțin baze adenina, guanina, citozină și uracil. Compoziția moleculelor ADN conţine nucleotide care conţin adenina, guanina, citozina si timina. Abrevierile cu o literă sunt folosite pentru a desemna baze: adenină - A, guanină - G, timină - T, citozină - C, uracil - U.

Proprietățile ADN-ului și ARN-ului sunt determinate de secvența bazelor din lanțul polinucleotid și de structura spațială a lanțului. Secvența de baze conține informații genetice, iar resturile de monozaharide și acid fosforic joacă un rol structural (purtători, baze).

Odată cu hidroliza parțială a nucleotidelor, un reziduu de acid fosforic este scindat și nucleozide, molecule din care constau dintr-un reziduu al unei baze purinice sau pirimidinice asociat cu un rest monozaharid - riboza sau deoxiriboza. Formule structurale ale principalelor nucleozide purinice și pirimidinice:

Nucleozide purinice:

Nucleozide de pirimidină:

În moleculele de ADN și ARN, nucleotidele individuale sunt legate într-un singur lanț polimeric datorită formării de legături esterice între reziduurile de acid fosforic și grupările hidroxil la atomii de carbon 3 și 5 ai monozaharidei:

Structura spațială lanțurile polinucleotidice de ADN și ARN au fost determinate prin analiza de difracție cu raze X. Una dintre cele mai mari descoperiri în biochimie ale secolului al XX-lea. s-a dovedit a fi un model al structurii dublu catenare a ADN-ului, care a fost propus în 1953 de J. Watson și F. Crick. Conform acestui model, molecula de ADN este o dublă helix și constă din două lanțuri de polinucleotide răsucite în părți opuseîn jurul unei axe comune. Bazele purinice și pirimidinice sunt situate în interiorul helixului, în timp ce reziduurile de fosfat și dezoxiriboză sunt în exterior. Cele două elice sunt ținute împreună prin legături de hidrogen între perechile de baze. Cea mai importantă proprietate a ADN-ului este selectivitatea în formarea legăturilor. (complementaritate). Dimensiunile bazelor și ale dublului helix sunt alese în natură în așa fel încât timina (T) să formeze legături de hidrogen numai cu adenina (A), iar citozina (C) numai cu guanina (G).

Astfel, două catene dintr-o moleculă de ADN sunt complementare una cu cealaltă. Secvența de nucleotide dintr-unul dintre elice determină în mod unic secvența de nucleotide din celălalt elice.

În fiecare pereche de baze legate prin legături de hidrogen, una dintre baze este purină, iar cealaltă este pirimidină. Rezultă că numărul total de resturi de bază purinică dintr-o moleculă de ADN este egal cu numărul de resturi de bază pirimidină.

Lungimea lanțurilor de polinucleotide ADN este practic nelimitată. Numărul de perechi de baze dintr-o dublă helix poate varia de la câteva mii la cei mai simpli virusuri până la sute de milioane la oameni.

Spre deosebire de ADN, moleculele de ARN constau dintr-un singur lanț de polinucleotide. Numărul de nucleotide din lanț variază de la 75 la câteva mii, iar greutatea moleculară a ARN poate varia de la 2500 la câteva milioane. Lanțul polinucleotidic ARN nu are o structură strict definită.

Rolul biologic al acizilor nucleici. ADN-ul este molecula principală dintr-un organism viu. Stochează informațiile genetice pe care le transmite de la o generație la alta. În moleculele de ADN, compoziția tuturor proteinelor corpului este înregistrată într-o formă codificată. Fiecare aminoacid care face parte din proteine are propriul cod în ADN, adică o anumită secvență de baze azotate.

ADN-ul conține toată informația genetică, dar nu este direct implicat în sinteza proteinelor. Rolul de intermediar între ADN și locul sintezei proteinelor este îndeplinit de ARN. Procesul de sinteză a proteinelor bazat pe informația genetică poate fi împărțit schematic în două etape principale: citirea informațiilor (transcriere) si sinteza proteinelor (difuzare).

Celulele conțin trei tipuri de ARN care îndeplinesc funcții diferite.

1. Informații sau matrice. ARN(se notează prin ARNm) citește și transferă informații genetice din ADN-ul conținut în cromozomi către ribozomi, unde o proteină este sintetizată cu o secvență strict definită de aminoacizi.

2. Transfer ARN(ARNt) transportă aminoacizi la ribozomi, unde sunt conectați printr-o legătură peptidică într-o secvență specifică pe care o stabilește ARNm.

3. ARN ribozomal (ARNr) direct implicat în sinteza proteinelor din ribozomi. Ribozomii sunt structuri supramoleculare complexe care constau din patru ARNr și câteva zeci de proteine.. De fapt, ribozomii sunt fabrici pentru producerea de proteine.

Toate tipurile de ARN sunt sintetizate pe dublu helix ADN.

Secvența de baze din ARNm este codul genetic care controlează secvența de aminoacizi din proteine. A fost descifrat în 1961-1966. O caracteristică remarcabilă a codului genetic este că este universal pentru toate organismele vii. Aceleași baze în ARN-uri diferite (fie ARN uman sau viral) corespund acelorași aminoacizi. Fiecare aminoacid are propria sa secvență de trei baze numite codon. Unii aminoacizi sunt codificați de mai mult de un codon. Deci, leucina, serina și arginina corespund la șase codoni, cinci aminoacizi - patru codoni, izoleucina - trei codoni, nouă aminoacizi - doi codoni și metionină și triptofan - câte unul. Trei codoni sunt semnale pentru a opri sinteza lanțului polipeptidic și sunt numiți codoni terminatori.

Amine. Aminele sunt compuși organici care pot fi considerați derivați ai amoniacului, în care unul sau mai mulți atomi de hidrogen sunt înlocuiți cu radicali de hidrocarburi.

În funcție de natura radicalului, aminele pot fi alifatice (limitative și nesaturate), aliciclice, aromatice, heterociclice. Ele sunt subdivizate în primar, secundar, terțiarîn funcţie de câţi atomi de hidrogen sunt înlocuiţi cu un radical.

Sărurile cuaternare de amoniu de tip +Cl- sunt analogi organici ai sărurilor anorganice de amoniu.

Denumirile aminelor primare produse de obicei din denumirile hidrocarburilor corespunzătoare, adăugându-le prefixul amino sau se încheie -amina . Denumiri ale aminelor secundare și terțiare cel mai adesea se formează după principiile nomenclaturii raționale, enumerând radicalii prezenți în compus:

primar R-NH2:CH3-NH2-metilamină; C6H5-NH2-fenilamină;

secundar R-NH-R": (CH2)NH-dimetilamină; C6H5-NH-CH3-metilfenilamină;

terţiar R-N(R")-R": (CH3)3H-trimetilamină; (C6H5)3N-trifenilamină.

Chitanță. unu. Încălzirea halogenurilor de alchil cu amoniacul sub presiune duce la alchilarea secvenţială a amoniacului, cu formarea unui amestec de săruri de amine primare, secundare şi terţiare, care sunt dehidrohalogenate prin acţiunea bazelor:

2. Amine aromatice obținut prin reducerea compușilor nitro:

Zincul sau fierul într-un mediu acid sau aluminiul într-un mediu alcalin poate fi folosit pentru reducere.

3. Amine inferioare obtinut prin trecerea unui amestec de alcool si amoniac pe suprafata catalizatorului:

proprietăți fizice. Cele mai simple amine alifatice în condiții normale sunt gazele sau lichidele cu un punct de fierbere scăzut și un miros înțepător. Toate aminele sunt compuși polari, ceea ce duce la formarea de legături de hidrogen în aminele lichide și, prin urmare, punctele lor de fierbere depășesc punctele de fierbere ale alcanilor corespunzători. Primii reprezentanți ai unui număr de amine se dizolvă în apă, pe măsură ce scheletul de carbon crește, solubilitatea lor în apă scade. Aminele sunt, de asemenea, solubile în solvenți organici.

Proprietăți chimice. 1. Proprietăți de bază. Fiind derivați ai amoniacului, toate aminele au proprietăți de bază, aminele alifatice fiind baze mai puternice decât amoniacul, iar cele aromatice fiind mai slabe. Acest lucru se datorează faptului că radicalii CH3-, C2H5 — iar alţii arată inductiv pozitiv (+I) efectul și creșterea densității electronilor asupra atomului de azot:

ceea ce duce la sporirea proprietăţilor de bază. Dimpotrivă, radicalul fenil C 6 H 5 - prezintă mezomer negativ (-M) efect și reduce densitatea electronilor asupra atomului de azot:

Reacția alcalină a soluțiilor de amine se explică prin formarea ionilor de hidroxil în timpul interacțiunii aminelor cu apa:

Aminele în formă pură sau în soluții interacționează cu acizii, formând săruri:

Sărurile de amine sunt de obicei solide inodore, ușor solubile în apă. În timp ce aminele sunt foarte solubile în solvenți organici, sărurile de amine sunt insolubile în ei. Sub acțiunea alcalinelor asupra sărurilor de amine, se eliberează amine libere:

2. Combustie. Aminele ard în oxigen pentru a forma azot, dioxid de carbon și apă:

3. Reacții cu acidul azot. a) Amine alifatice primare sub acţiunea acidului azotat transformat în alcooli

b) Amine aromatice primare sub acțiunea HNO2 transformat în săruri de diazoniu:

c) Aminele secundare (alifatice și aromatice) dau compuși nitrozoși - substanțe cu miros caracteristic:

Cei mai importanți reprezentanți ai aminelor. Cele mai simple amine alifatice sunt metilamină, dimetilamină, dietilamina — sunt utilizate în sinteza substanțelor medicinale și a altor produse de sinteză organică. Hexametilendiamină NH2-(CH2)2-NH6 este una dintre materiile prime pentru obţinerea materialului polimeric important de nailon.

Anilină C6H5NH2 este cea mai importantă dintre aminele aromatice. Este un lichid uleios incolor, ușor solubil în apă. Pentru detectarea calitativă a anilinei utilizați reacția sa cu apa de brom, în urma căreia precipită un precipitat alb de 2,4,6-tribromoanilină:

Anilina este folosită pentru a face coloranți, medicamente, materiale plastice etc.

Aminoacizi. Aminoacizii sunt compuși organici bifuncționali, care includ o grupare carboxil -COOH și o grupare amino -NH2 . În funcție de poziția relativă a ambelor grupe funcționale, se disting a -, b -, g -aminoacizi etc.:

Litera greacă de la atomul de carbon indică distanța acestuia față de grupa carboxil. De obicei doar a -aminoacizi, deoarece alţi aminoacizi nu apar în natură.

Compoziția proteinelor include 20 de aminoacizi bazici (vezi tabelul).

Cei mai importanți a-aminoacizi ai formulei generale

Nume	-R
Glicina	— N
Alanina	-CH 3
cisteină	-CH2-SH
Senin	-CH2-OH
Fenilalanină	-CH2-C6H5
tirozină
Acid glutamic	-CH2-CH2-COOH
Lizina	-(CH2)4-NH2

Toți aminoacizii naturali pot fi împărțiți în următoarele grupe principale:

1) aminoacizi limitatori alifatici(glicina, alanina);

2) aminoacizi care conțin sulf(cisteină);

3) aminoacizi cu o grupare hidroxil alifatică(serină);

4) aminoacizi aromatici(fenilalanină, tirozină);

5) aminoacizi cu un radical acid(acid glutamic);

6) aminoacizi cu un radical bazic(lizina).

Izomerie.În toți a-aminoacizii, cu excepția glicinei, atomul de carbon a este legat de patru substituenți diferiți, astfel încât toți acești aminoacizi pot exista ca doi izomeri care sunt imagini în oglindă unul cu celălalt.

Chitanță. unu. Hidroliza proteinelor produce de obicei amestecuri complexe de aminoacizi. Cu toate acestea, au fost dezvoltate o serie de metode care fac posibilă obținerea de aminoacizi puri individuali din amestecuri complexe.

2. Înlocuirea unui halogen cu o grupare aminoîn haloacizii corespunzători. Această metodă de obținere a aminoacizilor este complet analogă cu producția de amine din derivații de halogen ai alcanilor și amoniacului:

proprietăți fizice. Aminoacizii sunt substanțe solide cristaline, foarte solubile în apă și ușor solubile în solvenți organici. Mulți aminoacizi au un gust dulce. Se topesc la temperaturi ridicate și, de obicei, se descompun pe măsură ce fac acest lucru. Ele nu pot intra în stare de vapori.

Proprietăți chimice. Aminoacizii sunt compuși amfoteri organici. Acestea conțin două grupe funcționale în moleculă caracter opus: o grupare amino cu proprietăți bazice și o grupare carboxil cu proprietăți acide. Aminoacizii reacţionează atât cu acizii cât şi cu bazele:

Când aminoacizii sunt dizolvați în apă, gruparea carboxil desparte un ion de hidrogen, care se poate alătura grupului amino. Aceasta creează sare internă, a cărui moleculă este un ion bipolar:

Transformările acido-bazice ale aminoacizilor în diverse medii pot fi reprezentate prin următoarea schemă:

Soluțiile apoase de aminoacizi au un mediu neutru, alcalin sau acid, în funcție de numărul de grupe funcționale. Deci, acidul glutamic formează o soluție acidă (două grupe -COOH, una -NH 2), lizină - alcalină (o grupă -COOH, două -NH 2).

Aminoacizii pot reacționa cu alcoolii în prezența acidului clorhidric gazos pentru a forma un ester:

Cea mai importantă proprietate a aminoacizilor este capacitatea lor de a se condensa pentru a forma peptide.

Peptide. Peptide. sunt produșii de condensare a două sau mai multe molecule de aminoacizi. Două molecule de aminoacizi pot reacționa între ele prin eliminarea unei molecule de apă și formarea unui produs în care fragmentele sunt legate. legătură peptidică—CO—NH—.

Compusul rezultat se numește dipeptidă. O moleculă de dipeptidă, ca și aminoacizii, conține o grupă amino și o grupă carboxil și poate reacționa cu încă o moleculă de aminoacizi:

Produsul de reacție se numește tripeptidă. Procesul de formare a lanțului peptidic poate, în principiu, să continue la nesfârșit (policondensare) și să conducă la substanțe cu o greutate moleculară foarte mare (proteine).

Principala proprietate a peptidelor este capacitatea de a se hidroliza.În timpul hidrolizei, are loc clivarea completă sau parțială a lanțului peptidic și se formează peptide mai scurte cu o greutate moleculară mai mică sau a-aminoacizi care alcătuiesc lanțul. Analiza produselor hidrolizei complete face posibilă determinarea compoziției de aminoacizi a peptidei. Hidroliza completă are loc cu încălzirea prelungită a peptidei cu acid clorhidric concentrat.

Hidroliza peptidelor poate avea loc într-un mediu acid sau alcalin, precum și sub acțiunea enzimelor. În medii acide și alcaline, se formează săruri de aminoacizi:

Hidroliza enzimatică este importantă prin faptul că are loc selectiv, t . e. vă permite să scindați secțiuni strict definite ale lanțului peptidic.

Reacții calitative la aminoacizi. unu) Toți aminoacizii sunt oxidați ninhidrina cu formarea de produse, colorate în culoarea albastru-violet. Această reacție poate fi utilizată pentru determinarea cantitativă a aminoacizilor prin metoda spectrofotometrică. 2) Când aminoacizii aromatici sunt încălziți cu acid azotic concentrat, inelul benzenic este nitrat și se formează compuși de culoare galbenă. Această reacție se numește xantoproteină(din greaca. xanthos - galben).

Veverițe. Proteinele sunt polipeptide naturale cu greutăți moleculare mari. (de la 10.000 la zeci de milioane). Ele fac parte din toate organismele vii și îndeplinesc o varietate de funcții biologice.

Structura. Există patru niveluri în structura lanțului polipeptidic. Structura primară a unei proteine este secvența specifică de aminoacizi din lanțul polipeptidic. Lanțul peptidic are o structură liniară doar într-un număr mic de proteine. În majoritatea proteinelor, lanțul peptidic este pliat în spațiu într-un anumit mod.

Structura secundară este conformația lanțului polipeptidic, adică modul în care lanțul este răsucit în spațiu datorită legăturilor de hidrogen dintre grupările NH și CO. Principala modalitate de așezare a lanțului este o spirală.

Structura terțiară a unei proteine este o configurație tridimensională a unui helix răsucit în spațiu. Structura terțiară este formată din punți disulfurice -S-S- între reziduurile de cisteină situate în diferite locuri ale lanțului polipeptidic. De asemenea, în formarea structurii terțiare sunt implicate interacțiuni ionice grupări încărcate opus NH 3 + şi COO- şi interacțiuni hidrofobe, adică dorința unei molecule de proteină de a se ondula astfel încât reziduurile de hidrocarburi hidrofobe să fie în interiorul structurii.

Structura terțiară este cea mai înaltă formă de organizare spațială a proteinelor. Cu toate acestea, unele proteine (cum ar fi hemoglobina) au Structura cuaternară, care se formează datorită interacțiunii dintre diferitele lanțuri polipeptidice.

Proprietăți fizice proteinele sunt foarte diverse și determinate de structura lor. De proprietăți fizice proteinele sunt împărțite în două clase: proteine globulare se dizolvă în apă sau se formează soluții coloidale, proteine fibrilare insolubil în apă.

Proprietăți chimice. unu . Distrugerea structurii secundare și terțiare a unei proteine în timp ce se menține structura primară se numește denaturare. . Apare la încălzire, modificând aciditatea mediului, acțiunea radiațiilor. Un exemplu de denaturare este coagularea albușurilor atunci când ouăle sunt fierte. Denaturarea este fie reversibilă, fie ireversibilă. Denaturarea ireversibilă poate fi cauzată de formarea de substanțe insolubile atunci când sărurile acționează asupra proteinelor. metale grele- plumb sau mercur.

2. Hidroliza proteinelor este distrugerea ireversibilă a structurii primare într-o soluție acidă sau alcalină cu formarea de aminoacizi. Analizând produsele de hidroliză, se poate stabili compoziția cantitativă a proteinelor.

3. Pentru proteine, există mai multe răspunsuri de calitate. Toți compușii care conțin o legătură peptidică dau o culoare violet atunci când sunt expuși la săruri de cupru (II) într-o soluție alcalină. Această reacție se numește biuret. Proteinele care conțin reziduuri de aminoacizi aromatici (fenilalanină, tirozină) dau o culoare galbenă atunci când sunt expuse la acid azotic concentrat. (xantoproteină reacţie).

Semnificația biologică a proteinelor:

1. Absolut toate reacțiile chimice din organism au loc în prezența catalizatorilor - enzime. Toate enzimele cunoscute sunt molecule de proteine. Proteinele sunt catalizatori foarte puternici și selectivi. Ele accelerează reacțiile de milioane de ori și fiecare reacție are propria sa enzimă.

2. Unele proteine îndeplinesc funcții de transport și transportă molecule sau ioni către locurile de sinteză sau acumulare. De exemplu, proteinele din sânge hemoglobină transportă oxigenul către țesuturi și proteine mioglobina stochează oxigen în mușchi.

3. Proteinele sunt elementele de bază ale celulelor. Dintre acestea se construiesc tesuturi de sustinere, musculare, tegumentare.

4. Proteinele joacă un rol important în sistemul imunitar al organismului. Există proteine specifice (anticorpi), care sunt capabili să recunoască și să lege obiecte străine - viruși, bacterii, celule străine.

5. Proteinele receptorului percep și transmit semnale de la celulele vecine sau de la mediu inconjurator. De exemplu, acțiunea luminii asupra retinei este percepută de fotoreceptorul rodopsina. Receptorii activați de substanțe cu greutate moleculară mică, cum ar fi acetilcolina, transmit impulsuri nervoase la joncțiunile celulelor nervoase.

Din lista de mai sus a funcțiilor proteice, este clar că proteinele sunt vitale pentru orice organism și, prin urmare, sunt cea mai importantă componentă a alimentelor. În procesul de digestie, proteinele sunt hidrolizate în aminoacizi, care servesc drept materii prime pentru sinteza proteinelor necesare acestui organism. Există aminoacizi pe care organismul nu este capabil să-i sintetizeze singur și îi dobândește doar cu alimente. Acești aminoacizi se numesc de neînlocuit.

Compuși nitro.Compușii nitro sunt numiți substanțe organice, ale căror molecule conțin o grupare nitro - NO 2 la atomul de carbon.

Denumirile compușilor nitro produs din denumirile hidrocarburilor originale cu adăugarea prefixului nitro-:

Formula generală a acestor compuși este R-N02.

Introducerea unui grup nitro în materia organică se numește nitrare. Poate fi realizat în diferite moduri. Nitrarea compușilor aromatici se realizează cu ușurință sub acțiunea unui amestec de acizi azotic și sulfuric concentrați (primul este un agent de nitrare, al doilea este un agent de îndepărtare a apei):

Trinitrotoluenul este bine cunoscut ca exploziv. Explodează numai la detonare. Arde cu o flacără fumurie fără explozie.

Nitrarea hidrocarburilor saturate se realizează prin acțiunea acidului azotic diluat asupra hidrocarburilor sub încălzire și presiune ridicată. (reacția lui M.I. Konovalov):

Compușii nitro sunt adesea preparați prin reacția halogenurilor de alchil cu nitritul de argint:

La reducerea compușilor nitro, se formează amine.

Se numesc atomii altor elemente care alcătuiesc heterociclul heteroatomi. Cele mai frecvente heterocicluri sunt heteroatomii de azot, oxigen și sulf pot exista compuși heterociclici cu o mare varietate de elemente având o valență de cel puțin două.

Compușii heterociclici pot avea 3, 4, 5, 6 sau mai mulți atomi în ciclu. Cu toate acestea, cel mai important heterocicluri cu cinci și șase membri. Aceste cicluri, ca și în seria compușilor carbociclici, se formează cel mai ușor și se disting prin cea mai mare rezistență. Un heterociclu poate conține unul, doi sau mai mulți heteroatomi.

Pentru heterocicluri se folosesc de obicei denumiri empirice.

Heterocicluri cu cinci membri

Heterocicluri cu șase membri

De mare importanță sunt heterociclurile fuzionate cu un inel benzenic sau cu un alt heterociclu, cum ar fi purina:

Heterocicluri cu șase membri.Piridină C 5 H 5 N - cel mai simplu heterociclu aromatic cu șase membri cu un atom de azot. Poate fi considerat un analog al benzenului, în care o grupare CH este înlocuită cu un atom de azot:

Proprietăți chimice piridina sunt determinate de prezența unui sistem aromatic care conține șase electroni p și un atom de azot cu o pereche de electroni neîmpărțită.

1. Proprietăți de bază. Piridina este o bază mai slabă decât aminele alifatice. Soluția sa apoasă devine albastru turnesol:

Când piridina reacţionează cu acizi tari, se formează săruri de piridiniu:

Atomul de azot în reacțiile de substituție electrofilă se comportă ca un substituent de al 2-lea fel, deci substituţia electrofilă are loc în meta- poziţie.

Când piridina este hidrogenată, sistemul aromatic este distrus și se formează piperidină, care este o amină secundară ciclică și este o bază mult mai puternică decât piridina:

Pirimidină C 4 H 4 N 2 - heterociclu cu șase membri cu doi atomi de azot. Poate fi considerat un analog al benzenului, în care două grupări CH sunt înlocuite cu atomi de azot:

Semnificația principală a pirimidinei este că este strămoșul clasei bazelor pirimidinice.

Bazele pirimidinice sunt derivați de pirimidină, ale căror reziduuri fac parte din acizii nucleici: uracil, timină, citozină.

Fiecare dintre aceste baze poate exista sub două forme. În stare liberă, bazele există sub formă aromatică și sunt incluse în compoziția acizilor nucleici în formă NH.

Compuși cu un ciclu cu cinci membri.Pirol C 4 H 4 NH - heterociclu cu cinci membri cu un atom de azot.

Pirolul este un lichid incolor cu un miros care amintește de cloroform. Pirolul este ușor solubil în apă (< 6%), но растворим в органических растворителях. На воздухе быстро окисляется и темнеет.

Pirole primesc condensarea acetilenei cu amoniac:

sau amonoliza inelelor cu cinci membri cu alți heteroatomi (reacția lui Iuriev):

Pirolul prezintă proprietățile unui acid foarte slab. El reacționează cu potasiul pentru a forma pirol-potasiu:

Pirolul, ca compus aromatic, este predispus la reacții de substituție electrofilă care apar predominant la atomul de carbon a (adiacent atomului de azot).

Când pirolul este hidrogenat, se formează pirolidină - o amină secundară ciclică, care prezintă principalele proprietăți:

purină - un heterociclu care conține două inele articulate: piridină și imidazol:

Sistemul aromatic al purinei include zece electroni p (opt electroni ai legăturilor duble și doi electroni ai atomului de azot pirol). Purina este un compus amfoter. Proprietățile de bază slabe ale purinei sunt asociate cu atomii de azot ai inelului cu șase atomi, iar proprietățile acide slabe sunt asociate cu gruparea NH a inelului cu cinci membri.

Semnificația principală a purinei este că este strămoșul clasei de baze purinice.

Baze purinice - derivați ai purinei, ale căror rămășițe fac parte din acizii nucleici: adenină, guanină.

Acizi nucleici.Acizii nucleici sunt compuși macromoleculari naturali (polinucleotide) care joacă un rol uriaș în stocarea și transmiterea informațiilor ereditare în organismele vii. Greutatea moleculară a acizilor nucleici poate varia de la sute de mii la zeci de miliarde. Au fost descoperite și izolate din nucleele celulare încă din secolul al XIX-lea, dar rolul lor biologic a fost elucidat abia în a doua jumătate a secolului al XX-lea.

Nucleozide purinice:

Nucleozide de pirimidină:

Structura spațială lanțurile polinucleotidice de ADN și ARN au fost determinate prin analiza de difracție cu raze X. Una dintre cele mai mari descoperiri în biochimie ale secolului al XX-lea. s-a dovedit a fi un model al structurii dublu catenare a ADN-ului, care a fost propus în 1953 de J. Watson și F. Crick. Conform acestui model, molecula de ADN este un dublu helix și constă din două lanțuri de polinucleotide răsucite în direcții opuse în jurul unei axe comune. Bazele purinice și pirimidinice sunt în interiorul helixului, în timp ce reziduurile de fosfat și dezoxiriboză sunt la exterior. Cele două elice sunt ținute împreună prin legături de hidrogen între perechile de baze. Cea mai importantă proprietate a ADN-ului este selectivitatea în formarea legăturilor (complementaritate). Dimensiunile bazelor și ale dublului helix sunt alese în natură în așa fel încât timina (T) să formeze legături de hidrogen numai cu adenina (A), iar citozina (C) numai cu guanina (G).

Astfel, două catene dintr-o moleculă de ADN sunt complementare una cu cealaltă. Secvența de nucleotide dintr-unul dintre elice determină în mod unic secvența de nucleotide din celălalt elice.

2. Transfer ARN(ARNt) transportă aminoacizi la ribozomi, unde sunt conectați printr-o legătură peptidică într-o secvență specifică pe care o stabilește ARNm.

Toate tipurile de ARN sunt sintetizate pe dublu helix ADN.

Secvența de baze din ARNm este codul genetic care controlează secvența de aminoacizi din proteine. A fost descifrat în 1961-1966. O caracteristică remarcabilă a codului genetic este că este universal pentru toate organismele vii. Aceleași baze în ARN-uri diferite (fie ARN uman sau viral) corespund acelorași aminoacizi. Fiecare aminoacid are propria sa secvență de trei baze numite codon. Unii aminoacizi sunt codificați de mai mult de un codon. Deci, leucina, serina și arginina corespund la șase codoni, cinci aminoacizi - patru codoni fiecare, izoleucina - trei codoni, nouă aminoacizi - doi codoni fiecare și metionină și triptofan - câte unul. Trei codoni sunt semnale pentru a opri sinteza lanțului polipeptidic și sunt numiți codoni terminatori.

Amine.Amine - compuși organici care pot fi considerați derivați ai amoniacului, în care atomii de hidrogen (unul sau mai mulți) sunt înlocuiți cu radicali de hidrocarburi.

Sărurile cuaternare de amoniu de tip +Cl- sunt analogi organici ai sărurilor anorganice de amoniu.

Denumirile aminelor primare produse de obicei din denumirile hidrocarburilor corespunzătoare, adăugându-le prefixul amino sau se încheie -amina . Denumiri ale aminelor secundare și terțiare cel mai adesea se formează după principiile nomenclaturii raționale, enumerând radicalii prezenți în compus:

primar R-NH2: CH3-NH2-metilamină; C6H5-NH2-fenilamină;

secundar R-NH-R": (CH2)NH-dimetilamină; C6H5-NH-CH3-metilfenilamină;

terţiar R-N(R")-R": (CH3)3H-trimetilamină; (C6H5)3N-trifenilamină.

2. Amine aromatice obținut prin reducerea compușilor nitro:

Zincul sau fierul într-un mediu acid sau aluminiul într-un mediu alcalin poate fi folosit pentru reducere.

3. Amine inferioare obtinut prin trecerea unui amestec de alcool si amoniac pe suprafata catalizatorului:

Proprietăți chimice. 1. Proprietăți de bază. Fiind derivați ai amoniacului, toate aminele au proprietăți de bază, aminele alifatice fiind baze mai puternice decât amoniacul, iar cele aromatice fiind mai slabe. Acest lucru se datorează faptului că radicalii CH3-, C2H5 - iar alţii arată inductiv pozitiv (+I) efectul și creșterea densității electronilor asupra atomului de azot:

ceea ce duce la sporirea proprietăţilor de bază. Dimpotrivă, radicalul fenil C 6 H 5 - prezintă mezomer negativ (-M) efect și reduce densitatea electronilor asupra atomului de azot:

Reacția alcalină a soluțiilor de amine se explică prin formarea ionilor de hidroxil în timpul interacțiunii aminelor cu apa:

Aminele în formă pură sau în soluții interacționează cu acizii, formând săruri:

De obicei, sărurile de amine sunt solide inodore, foarte solubile în apă. În timp ce aminele sunt foarte solubile în solvenți organici, sărurile de amine sunt insolubile în ei. Sub acțiunea alcalinelor asupra sărurilor de amine, se eliberează amine libere:

2. Combustie. Aminele ard în oxigen pentru a forma azot, dioxid de carbon și apă:

3. Reacții cu acidul azot. a) Amine alifatice primare sub acţiunea acidului azotat transformat în alcooli

b) Amine aromatice primare sub acțiunea HNO2 transformat în săruri de diazoniu:

c) Aminele secundare (alifatice și aromatice) dau compuși nitrozoși - substanțe cu miros caracteristic:

Cei mai importanți reprezentanți ai aminelor. Cele mai simple amine alifatice - metilamină, dimetilamină, dietilamina - sunt utilizate în sinteza substanțelor medicinale și a altor produse de sinteză organică. Hexametilendiamină NH2-(CH2)2-NH6 este una dintre materiile prime pentru obţinerea materialului polimeric important de nailon.

anilina C 6 H 5 NH 2 este cea mai importantă dintre aminele aromatice. Este un lichid uleios incolor, ușor solubil în apă. Pentru detectarea calitativă a anilinei utilizați reacția sa cu apa de brom, în urma căreia precipită un precipitat alb de 2,4,6-tribromoanilină:

Anilina este folosită pentru a produce coloranți, medicamente, materiale plastice etc.

Aminoacizi.Aminoacizii sunt compuși organici bifuncționali, care includ o grupare carboxil -COOH și o grupare amino -NH 2 . În funcție de poziția relativă a ambelor grupe funcționale, se disting a -, b -, g -aminoacizi etc.:

Litera greacă de la atomul de carbon indică distanța acestuia față de grupa carboxil. De obicei doar a -aminoacizi, deoarece alţi aminoacizi nu apar în natură.

Compoziția proteinelor include 20 de aminoacizi bazici (vezi tabelul).

Cei mai importanți a-aminoacizi ai formulei generale

Nume




Fenilalanină

Acid glutamic	CH2-CH2-COOH

Toți aminoacizii naturali pot fi împărțiți în următoarele grupe principale:

1 ) aminoacizi limitatori alifatici(glicina, alanina);

2) aminoacizi care conțin sulf(cisteină);

3) aminoacizi cu o grupare hidroxil alifatică(serină);

4) aminoacizi aromatici(fenilalanină, tirozină);

5 ) aminoacizi cu un radical acid(acid glutamic);

6) aminoacizi cu un radical bazic(lizina).

Proprietăți chimice. Aminoacizii sunt compuși amfoteri organici. Acestea conțin două grupe funcționale de natură opusă în moleculă: o grupă amino cu proprietăți bazice și o grupă carboxil cu proprietăți acide. Aminoacizii reacţionează atât cu acizii cât şi cu bazele:

Transformările acido-bazice ale aminoacizilor în diverse medii pot fi reprezentate prin următoarea schemă:

Aminoacizii pot reacționa cu alcoolii în prezența acidului clorhidric gazos pentru a forma un ester:

Cea mai importantă proprietate a aminoacizilor este capacitatea lor de a se condensa pentru a forma peptide.

Peptide.Peptide. sunt produșii de condensare a două sau mai multe molecule de aminoacizi. Două molecule de aminoacizi pot reacționa între ele prin eliminarea unei molecule de apă și formarea unui produs în care fragmentele sunt legate. legătură peptidică-CO-NH-.

Compusul rezultat se numește dipeptidă. O moleculă de dipeptidă, ca și aminoacizii, conține o grupă amino și o grupă carboxil și poate reacționa cu încă o moleculă de aminoacizi:

Hidroliza peptidelor poate avea loc într-un mediu acid sau alcalin, precum și sub acțiunea enzimelor. În medii acide și alcaline, se formează săruri de aminoacizi:

Hidroliza enzimatică este importantă prin faptul că are loc selectiv, t . e. vă permite să scindați secțiuni strict definite ale lanțului peptidic.

Veverițe.Proteinele sunt polipeptide naturale cu greutăți moleculare mari. (de la 10.000 la zeci de milioane). Ele fac parte din toate organismele vii și îndeplinesc o varietate de funcții biologice.

Structura. Există patru niveluri în structura lanțului polipeptidic. Structura primară a unei proteine este secvența specifică de aminoacizi din lanțul polipeptidic. Lanțul peptidic are o structură liniară doar într-un număr mic de proteine. În majoritatea proteinelor, lanțul peptidic este pliat în spațiu într-un anumit mod.

Structura secundară este conformația lanțului polipeptidic, adică modul în care lanțul este răsucit în spațiu datorită legăturilor de hidrogen dintre grupările NH și CO. Principala modalitate de așezare a lanțului este o spirală.

Structura terțiară este cea mai înaltă formă de organizare spațială a proteinelor. Cu toate acestea, unele proteine (cum ar fi hemoglobina) au Structura cuaternară, care se formează datorită interacțiunii dintre diferitele lanțuri polipeptidice.

Proprietăți fizice proteinele sunt foarte diverse și determinate de structura lor. După proprietățile lor fizice, proteinele sunt împărțite în două clase: proteine globulare se dizolvă în apă sau se formează soluții coloidale, proteine fibrilare insolubil în apă.

Proprietăți chimice. unu. Distrugerea structurii secundare și terțiare a unei proteine în timp ce se menține structura primară se numește denaturare.. Apare la încălzire, modificând aciditatea mediului, acțiunea radiațiilor. Un exemplu de denaturare este coagularea albușurilor atunci când ouăle sunt fierte. Denaturarea este fie reversibilă, fie ireversibilă. Denaturarea ireversibilă poate fi cauzată de formarea de substanțe insolubile atunci când sărurile de metale grele - plumb sau mercur - acționează asupra proteinelor.

2. Hidroliza proteinelor este distrugerea ireversibilă a structurii primare într-o soluție acidă sau alcalină cu formarea de aminoacizi. Analizând produsele de hidroliză, se poate stabili compoziția cantitativă a proteinelor.

3. Pentru proteine, există mai multe răspunsuri de calitate. Toți compușii care conțin o legătură peptidică dau o culoare violet atunci când sunt expuși la săruri de cupru (II) într-o soluție alcalină. Această reacție se numește biuret. Proteinele care conțin reziduuri de aminoacizi aromatici (fenilalanină, tirozină) dau o culoare galbenă atunci când sunt expuse la acid azotic concentrat. (xantoproteină reacţie).

Semnificația biologică a proteinelor:

3. Proteinele sunt elementele de bază ale celulelor. Dintre acestea se construiesc tesuturi de sustinere, musculare, tegumentare.

5. Proteinele receptorului percep și transmit semnale de la celulele vecine sau din mediu. De exemplu, acțiunea luminii asupra retinei este percepută de fotoreceptorul rodopsina. Receptorii activați de substanțe cu greutate moleculară mică, cum ar fi acetilcolina, transmit impulsuri nervoase la joncțiunile celulelor nervoase.

Aminoacizii, combinându-se între ei, formează proteine - cele mai importante substanțe organice care conțin azot, fără de care viața este de neconceput. Ele fac parte din celulele organismelor vii. Proteinele nu sunt doar materialul de construcție al organismelor, ci și reglează toate procesele biochimice. Noi stim rol imens biocatalizatori – enzime. Se bazează pe proteine.

Caracterizarea proteinelor

Fără enzime, reacțiile încetează și, prin urmare, viața însăși încetează. Proteinele sunt principalii participanți la procesele de creștere, dezvoltare, reproducere a organismelor, moștenirea trăsăturilor. Metabolismul, procesele respiratorii, activitatea glandelor, mușchii apar cu participarea proteinelor.

Grupările amino și grupările carboxil care alcătuiesc aminoacizii sunt opuse între ele ca proprietăți. Prin urmare, moleculele de aminoacizi interacționează între ele. În acest caz, gruparea amino a unei molecule reacționează cu gruparea carboxil a alteia:

NH2-CH2-CO-OH + H-NH-CH2-COOH => NH2-CH2-CO-NH-CH2-COOH + H2O

Moleculele de proteine au o greutate moleculară mare de peste 5 000. Unele proteine au o greutate moleculară de peste 1 000 000 și sunt compuse din multe mii de reziduuri de aminoacizi. Deci, hormonul insulina este format din 51 de reziduuri de diverși aminoacizi, iar proteina albastră a pigmentului respirator al melcului conține aproximativ 100 de mii de reziduuri de aminoacizi.

Organismele vegetale sintetizează toți aminoacizii necesari. În organismele animalelor și ale oamenilor, doar unele dintre ele pot fi sintetizate. Se numesc înlocuibile. Nouă aminoacizi intră în organism numai cu alimente. Se numesc indispensabili. Lipsa a cel puțin unuia dintre aminoacizi duce la boală gravă. De exemplu, lipsa de lizină în alimente cauzează tulburări circulatorii, duce la scăderea hemoglobinei, pierderea musculară și scăderea rezistenței osoase.

Compoziția proteinelor

Secvența de conectare a resturilor de aminoacizi în moleculele de proteine se numește structura primară a proteinelor. Este baza structurii proteinelor.

Moleculele conțin atomi de oxigen care au perechi de electroni neîmpărțiți și atomi de hidrogen asociați cu atomi de azot electronegativi.

Legăturile de hidrogen se formează între secțiuni separate ale moleculei de proteine. Ca rezultat al tuturor interacțiunilor, molecula se răsucește într-o spirală. Aranjamentul spațial al lanțului peptidic se numește structura secundară a proteinei.

Hidrogenul și legăturile covalente din proteine pot fi rupte. Apoi are loc denaturarea proteinelor - distrugerea structurii secundare. Acest lucru are loc în timpul încălzirii, acțiunii mecanice, modificări ale acidității sângelui și alți factori.

Moleculele de proteine elicoidale au o formă specifică. Dacă aceste elice sunt alungite, atunci se formează proteine fibrilare. Din astfel de proteine sunt construite mușchii, cartilajele, ligamentele, părul de animale, părul uman. Dar majoritatea proteinelor au o formă sferică de molecule - acestea sunt proteine globulare. Proteinele care stau la baza enzimelor, hormonilor, proteinelor din sange, laptelui si multe altele au aceasta forma. Particulele de proteine individuale (fibre sau globule) sunt combinate în structuri mai complexe.

Cunoașterea compoziției și structurii proteinelor ajută la descifrarea esenței unui număr de boli genetice umane și, prin urmare, la căutarea moduri eficiente tratamentul lor. Cunoștințele chimice sunt folosite în medicină pentru a lupta împotriva bolilor, precum și pentru a le preveni și pentru a facilita existența omului pe Pământ.

COMPUȘI NITRO

COMPUȘI NITRO- derivați ai hidrocarburilor, în moleculele cărora unul sau mai mulți atomi de hidrogen sunt înlocuiți cu o grupare nitro (NO2).

Structura

În funcție de atomi de carbon de care este legată gruparea nitro, se disting compușii nitro primari (I), secundari (II) și terțiari (III).

Nomenclatură

Conform nomenclaturii sistematice, compușii nitro sunt numiți prin adăugarea prefixului nitro - la denumirea hidrocarburii corespunzătoare.

Chitanță

1. Sub acțiunea nitritului de argint asupra haloalcanilor

2. Nitrarea alcanilor cu acid azotic diluat când sunt încălzite la 250–500 ° C și presiune (nitrare în fază de vapori) - Reacția lui Konovalov. Substituția cu hidrogen are loc la atomul de carbon mai puțin hidrogenat

Mecanismul de interacțiune este radical. Agent de nitrare NU 2 ×– oxid nitric asemănător radicalului

Interacțiunea a doi radicali duce la formarea de compuși nitro:

Proprietăți chimice

1. Reducerea compușilor nitro cu formarea de amine primare

2. Acțiunea alcalinelor asupra compușilor nitro

3. Interacțiunea cu acidul azot (este o reacție calitativă la compuși nitro):

a) sărurile acizilor nitrolici sunt colorate în roșu aprins (cu compuși nitro secundari):

b) pseudonitrolul are o culoare turcoaz (cu compuși nitro terțiari):

AMINE

AMINE- compuși organici care pot fi considerați ca derivați ai amoniacului, în care atomii de hidrogen (unu, doi sau trei) sunt înlocuiți cu radicali de hidrocarburi.

Aminele pot fi primare, secundare și terțiare (în funcție de câți atomi de hidrogen de pe un atom de carbon sunt înlocuiți cu un radical)

izomerie

Izomeria aminelor este legată de:

1. Cu structura scheletului de carbon și poziția grupării amino

2. Aminele primare, secundare și terțiare care conțin același număr de atomi de carbon sunt izomeri între ele

Nomenclatură

Conform nomenclaturii raționale, numele este construit după cum urmează: numele radicalilor de hidrocarburi sunt enumerate în ordine alfabetică și se adaugă finalul - amină.

Conform nomenclaturii sistematice

Chitanță

1. Alchilarea amoniacului (când este încălzit și la presiune ridicată)

Cu un exces de halogenură de alchil, puteți obține:

2. Aminele primare primesc:

a) reducerea compuşilor nitro

b) la reducerea amidelor cu agenţi reducători puternici

c) reducerea nitrililor

3. Interacțiunea amidelor acide cu soluții alcaline de săruri hipobromoase sau hipoclore (reacția Hoffmann)

4. Decarboxilarea enzimatică a aminoacizilor poate avea loc în sistemele biologice

Proprietăți chimice

1. Datorită prezenței unei perechi de electroni pe atomul de azot, toate aminele au proprietăți de bază. Mai mult, aminele alifatice sunt baze mai puternice decât amoniacul.

Soluțiile apoase de amine au o reacție alcalină (culoare roșu albastru turnesol)

2. Aminele interacționează cu acizii, formând săruri, care sunt analogi ai sărurilor de amoniu

3. Alcalii transformă sărurile de amine în amine libere

4. Aminele sunt analogi organici ai amoniacului, deci pot forma compuși complecși cu metalele de tranziție

5. Interacțiune cu acidul azotat:

a) amine primare

b) aminele secundare formează nitrozamine

c) aminele terţiare sunt rezistente la acizi.

6. Aminele intră într-o reacție de alchilare

7. Aminele intră într-o reacție de acilare

CLASIFICARE Acest grup de compuși include mai multe clase: Amine Amide Imide Compuși azo Compuși diazo. Aminoacizi Compuși nitro Compuși nitroși

AMINELE Aminele pot fi considerate derivați ai amoniacului. Aminele sunt compuși organici care se obțin prin înlocuirea atomilor de hidrogen din amoniac cu radicali de hidrocarburi.

o CLASIFICARI În funcție de numărul de atomi de hidrogen din molecula de amoniac substituită cu radicali de hidrocarburi, aminele se împart în: Primar Secundar Terțiar

După tipul de radicali, aminele se împart în: § Limită; § Nelimitat; § Aromatic. După numărul de grupări amino, aminele se împart în: § Monoamine; § Diamine; § Poliamine.

o NOMENCLATURĂ Universală. Denumirea aminei este construită din două cuvinte: denumirile radicalilor hidrocarburi conform nomenclaturii radicale și cuvântul „amină”. Raţional. Este folosit doar pentru a construi numele aminelor primare. Se bazează pe numele hidrocarburii și pe prefixul „amino-” înaintea căruia numărul indică poziția grupării amino. Uneori se folosește sufixul „amină” în locul prefixului.

Amine primare Metilamină Aminometan Metalamină Etilamină Aminoetan Propilamină 1-aminopropan Izopropilamină 2-aminopropan Propilamină-2 sec. propilamină Butilamină 1-aminobutan

Deut. butilamină 2-aminobutan Izobutilamină 2-metil-1-aminopropan aminoizobutan Tret. butilamină 2-metil-2-aminopropan 2-metilpropilamină-2 Amine secundare Dimetilamină Metiletilamină

o PROPRIETĂȚI FIZICE Metilamina, dimetilamina, trimetilamina sunt gaze. Aminele inferioare rămase sunt lichide. Aminele superioare sunt solide. Aminele au un miros neplăcut de „murături de hering”, care este mai pronunțat la cele inferioare și mai slab (sau absent) la cele superioare. Aminele inferioare (primii reprezentanți) sunt destul de solubile în apă (cum ar fi amoniacul), soluțiile lor au reacția principală a mediului.

o METODE DE OBȚINERE În 1850, omul de știință german Hoffmann a obținut pentru prima dată o amină ca urmare a unei reacții chimice a interacțiunii unei hidrocarburi halogenate cu un exces de amoniac Este necesar un exces de amoniac pentru a obține amină pură. Cu o lipsă de amoniac, se formează întotdeauna un amestec.

Aminele primare sunt cele mai active biologic. Au fost obținute prin descompunerea amidelor acide (rearanjare Hoffmann). Amida acidului propionic Această metodă este utilizată pe scară largă în practica de laborator.

În industrie, aminele primare sunt obținute prin reducerea compușilor nitro și a nitrililor acizi. acid nitroetan propionic nitril etilamină propilamină

Interacțiunea cu acidul azot Când aminele primare reacţionează cu acidul azot, se formează alcooli primari.

Aminele secundare reacţionează cu acidul azot pentru a forma nitrozamine (compuşi de culoare galben-portocalie).

Oxidare. este dificil, iar rezultatul depinde de structură. Oxidarea aminelor primare duce la formarea de compuși nitro.

Aceștia sunt compuși în moleculele cărora gruparea amino este legată de inelul benzenic. Cel mai simplu reprezentant și strămoș al coloranților anilină este

o. PROPRIETĂȚI FIZICE Anilina este un lichid incolor care devine rapid maro în aer. Puțin solubil în apă.

o. PROPRIETĂȚILE CHIMICE se datorează atât grupării amino, cât și inelului benzenic. Gruparea amino este un substituent donor de electroni, iar proprietățile anilinei datorate inelului benzenic sunt următoarele:

interacțiune cu alcooli – specific Proprietăți chimice grupări amino datorită contactului direct cu inelul benzenic.

UREA este o amidă completă acid carbonic. Distribuit pe scară largă în natură. Este produsul final al metabolismului proteinelor. În condiții normale, ureea este o substanță cristalină solidă care se topește la o temperatură de 133 C. Este ușor solubilă în solvenți polari și absolut insolubilă în solvenți nepolari. Are proprietăți de bază slabe, dar sunt mai puțin pronunțate decât cele ale aminelor datorită grupării carbonil.

PRODUCEREA UREEI În industrie, ureea se obține în următoarele moduri: Interacțiunea halogenurei de acid carbonic complet cu amoniacul

Biuretul este cel mai simplu compus organic cu o legătură peptidică. Legătura peptidică este legătura principală a tuturor corpurilor proteice naturale. Reacția biuretului cu hidroxidul de cupru (II) este o reacție calitativă pentru proteine.

Aminoacizii sunt acei derivați ai acizilor carboxilici care pot fi obținuți prin înlocuirea unuia sau mai multor atomi de hidrogen în radicalul acid.

o CLASIFICARI In functie de numarul de grupe carboxil: Monobazic Dibazic Polibazic

În funcție de numărul de grupe amino: Mono-aminoacizi Di-aminoacizi Tri-aminoacizi În funcție de structura radicalului: Lanț deschis Ciclic

o NOMENCLATURA UNIVERSALĂ: regulile de construire a denumirilor sunt aceleași ca și pentru acizii carboxilici, doar cu prezența, numărul și poziția grupărilor amino în prefix. RAȚIONAL: poziția grupărilor amino este indicată de literele alfabetului grecesc + cuvântul „amino” + denumirea acidului carboxilic conform nomenclaturii raționale.

o Izomerie Izomeria poziției grupării amino față de grupa carboxil. Există α-, β-, γ-, δ-, ε- etc. Izomerie structurală Izomerie optică

o PROPRIETĂȚI FIZICE Aminoacizii sunt substanțe cristaline incolore cu puncte de topire ridicate. Nu zbura. Se topește cu descompunere. Se dizolvă bine în apă și sunt slab solubile în solvenți organici. Au activitate optică.

SERIA OMOLOGICĂ 2-aminoetan α-aminoacetic glicină 2-aminopropan α-aminopropionic α-alanină 3-aminopropan β-aminopropionic β-alanină 2-aminobutan α-aminobutiric 3-aminobutan β-aminobutiric β-aminobutiric γ4-aminobutiric

PROPRIETĂȚI SPECIFICE ALE AMINOACIZILOR Relație cu încălzirea α-aminoacizilor În absența acizilor minerali

Aminoacizii dibazici sunt capabili să formeze săruri interne. Ambele se găsesc printre produsele hidrolizei corpurilor proteice. Acidul aspartic se găsește sub formă liberă la animale și plante. Joacă un rol important în metabolismul azotului. Formează amidă - aspargină. Acidul glutamic este utilizat în tratamentul tulburărilor mintale. Formează amidă - glutamina.

Src="https://present5.com/presentation/1/206975869_437124838.pdf-img/206975869_437124838.pdf-81.jpg" alt="(!LANG:PROPRIETĂȚI CHIMICE Interacțiune cu apa (în soluții apoase p. H>7) )"> ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА Взаимодействие с водой (в водных растворах p. H>7)!}

α-aminoacizii sunt implicați în sinteza proteinelor. Compoziția corpurilor proteice include și astfel de aminoacizi care, pe lângă grupările amino, mai conțin și alte grupări funcționale. În funcție de importanța lor pentru organism, toți aminoacizii se împart în: - înlocuibili (sintetizați în organism) - neînlocuibili (reumpluți numai cu alimente)

Nume Formula După nomenclatură Convenție trivială. Despre. α-aminoacetic Glicină glicină α-aminopropionică Alanină Ala α-aminoizovaleric Valină arbore α-aminoizocaproic Leucină ley Vtor. butil-α-aminoacetic Isoleucină ile

α, εdiamino acid aproic lizină lys α-amino-δ guanidină arginină lerianic ARG α-amino-βoxipropionic serină sulf α-aminoβoxibutiric treonină treonină β-tio-αaminopropionică cisteină cis

cistină α-amino-γ-metionină metiltiom butil acid α-amino-β-fenilpropionic

PROTEINE Proteinele, sau substanțele proteice, sunt compuși organici cu molecul mare, ale căror molecule sunt construite din reziduuri de α-aminoacizi legate prin legături peptidice. Numărul acestora din urmă poate varia foarte mult și uneori poate ajunge la câteva mii. Structura proteinelor este foarte complexă. Lanțurile peptidice separate sau secțiunile lor pot fi legate prin legături disulfură, sare sau hidrogen. Legăturile de sare se formează între grupările amino libere (de exemplu, gruparea amino terminală situată la un capăt al lanțului polipeptidic sau gruparea ε-amino a lizinei) și grupările carboxil libere (gruparea carboxil terminală a lanțului sau grupările carboxil libere). de aminoacizi dibazici); Legăturile de hidrogen pot apărea între atomul de oxigen al grupării carbonil și atomul de hidrogen al grupării amino, precum și datorită grupărilor hidroxo ale hidroxiaminoacizilor și oxigenului grupărilor peptidice.

PROTEINE Există structuri primare, secundare, terțiare și cuaternare ale moleculelor de proteine. Toate proteinele, indiferent de grupă din care aparțin și ce funcții îndeplinesc, sunt construite dintr-un set relativ mic (de obicei 20) de aminoacizi, care sunt localizați într-o secvență diferită, dar întotdeauna strict definită pentru un anumit tip de proteină. Proteinele sunt împărțite în proteine și proteine. Ø Proteinele sunt proteine simple, formate doar din reziduuri de aminoacizi. ü Albumine - au o greutate moleculară relativ mică, sunt foarte solubile în apă, se coagulează la încălzire.

PROTEINE ü Globulinele sunt insolubile în apă pură, dar solubile în soluție caldă de Na 10%. Cl. ü Prolaminele sunt ușor solubile în apă, dar solubile în alcool etilic apos 60÷80%. ü Glutelinele sunt solubile numai în alcalii 0,2%. ü Protamine – nu conțin sulf deloc. ü Proteinoidele sunt proteine insolubile. ü Fosfoproteine – conțin acid fosforic (coseină).

PROTEINE Ø Proteidele sunt proteine complexe, care, alaturi de aminoacizi, includ carbohidrati, lipide, compusi heterociclici, acizi nucleici, acid fosforic. Lipoproteinele sunt hidrolizate în proteine simple și lipide. (granule de clorofilă, protoplasmă celulară). ü Glicoproteine – hidrolizate în proteine simple și carbohidrați cu greutate moleculară mare. (secrețiile mucoase ale animalelor). ü Cromoproteine - hidrolizate în proteine simple și coloranți (hemoglobină) ü Nucleoproteine - hidrolizate în proteine simple (de obicei protamine) și acizi nucleici